2013 Fiscal Year Annual Research Report
出芽酵母の天然変性タンパク質の細胞内動態の解明
Publicly Offered Research
| Project Area | Target recognition and expression mechanism of intrinsically disordered protein |
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| Project/Area Number |
24113705
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| Research Institution | Tokyo Institute of Technology |
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Principal Investigator |
田口 英樹 東京工業大学, 生命理工学研究科, 教授 (40272710)
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| Project Period (FY) |
2012-04-01 – 2014-03-31
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| Keywords | 天然変性タンパク質 |
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| Research Abstract |
【研究目的】本研究は天然変性タンパク質(IDP)、天然変性領域(IDR)の細胞内での動態に迫るものである。IDPの概念の確立にはバイオインフォマティクスと核磁気共鳴法やX線小角散乱法など試験管内でタンパク質構造のゆらぎを測定する分光学が貢献してきた。これらの分野に加えてタンパク質の構造状態を知るための生化学的な手法でもIDPの研究を行うことは可能である。しかし、細胞内でのIDPや天然変 性領域(IDR)の役割や動態についてはほとんどわかっていない。 例えば、IDP/IDRのどのくらいの割合がターゲットと結合しているのか? IDP/IDRとシャペロンの相互作用は? 本研究は、細胞内でのIDP/IDR研究を開拓することで従来の試験管内レベルでのIDP/IDR研究をin vivoのレベルに展開することを目的とした。
【成果1:IDRとしての酵母プリオンSup35】Sup35のN末ドメインは(プリオン凝集を形成する前は)典型的なIDRである。そのIDRを介してパートナーであるSup45タンパク質と相互作用するらしい。本研究から、Sup35のIDRは溶液中で単量体として存在するのではなく凝集状態にあること、さらにその凝集体が酵母のシャペロンによって脱凝集されるらしいことがin vivo、および組み換えSup35を用いたin vitroの研究からわかった。
【成果2:IDPのインタラクトーム解析】出芽酵母内に人工的なIDPを発現させ、その動態および相互作用タンパク質を網羅的に調べた。
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| Current Status of Research Progress |
Reason
25年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
25年度が最終年度であるため、記入しない。
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[Journal Article] Biomolecular Robotics for Chemomechanically Driven Guest Delivery Fueled by Intracellular ATP.2013
Author(s)
Biswas, S., Kinbara, K., Niwa, T., Taguchi, H., Ishii, N., Watanabe, S., Miyata, K., Kataoka, K., Aida, T.
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Journal Title
Nature Chemistry
Volume: 5
Pages: 613-620
DOI
Peer Reviewed
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[Journal Article] Experimental study on the mechanism underlying the anti-aggregation function of a group3LEA peptide.2013
Author(s)
Yamakawa, K., Furuki, T., Furuta, T., Hatanaka, R., Kikawada, T., Niwa, T. Taguchi, H. Furusawa H., Okahata, Y., and Sakurai, M.
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Journal Title
Cryobiol. Cryotechnol
Volume: 59
Pages: 95-99
Peer Reviewed
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[Journal Article] The interaction of Hsp104 with yeast prion Sup35 as analyzed by fluorescence cross-correlation spectroscopy2013
Author(s)
Ohta, S., Kawai-Noma, S., Kitamura, A., Pack, C-G., Kinjo, M. & Taguchi, H.
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Journal Title
Biochem. Biophys. Res. Commun.
Volume: 442
Pages: 28-32
DOI
Peer Reviewed
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