2015 Fiscal Year Annual Research Report
時計タンパク質の解離集合による時間自動補正メカニズム
Publicly Offered Research
| Project Area | Dynamical ordering of biomolecular systems for creation of integrated functions |
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| Project/Area Number |
26102543
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| Research Institution | Ritsumeikan University |
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Principal Investigator |
寺内 一姫 立命館大学, 生命科学部, 准教授 (70444370)
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| Project Period (FY) |
2014-04-01 – 2016-03-31
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| Keywords | タンパク質 / 生物時計 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
シアノバクテリアの生物時計は3つの時計タンパク質KaiA、KaiB、KaiCとATPによってin vitroで再構成可能である。中心振動体であるKaiCのリン酸化状態が概日周期をもって変動する。Kaiタンパク質は複合体を形成することで、KaiC上のリン酸化状態を制御していることが知られている。概日振動の過程でKaiA-KaiC、KaiB-KaiC、KaiA-KaiB-KaiCなどの複合体が周期的に形成されるが、複合体を形成するサブユニットの化学量論や四次構造には未だ不明な点が多い。そこで本研究では、リン酸化状態を模倣したKaiC変異体を用いて、KaiB-KaiC複合体の解析を試みた。化学量論的な解析により、KaiBとKaiCは6:6のモル比で複合体を形成していることが明らかになった。
一方、シアノバクテリアには、KaiCと相同性の高いタンパク質を複数保持している種が多く存在する。これまでに、これらのタンパク質の時計の関与や機能が調べられたことはほとんどない。そこで、本研究においては、Synechococcus elongatus PCC 7942由来ではないKaiタンパク質に着目した。糸状性シアノバクテリアに保持されているKaiCと相同性の高いLbKaiC2を大腸菌内で発現精製した。このタンパク質は、KaiC同様、六量体を形成し、リン酸化修飾されることがわかった。しかしながら、時計再構成条件においては概日振動は認められず、その機能の同定が次の課題として残された。
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| Research Progress Status |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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[Journal Article] Structural characterization of the circadian clock protein complex composed of KaiB and KaiC by inverse contrast matching small-angle neutron scattering2016
Author(s)
M. Sugiyama, H. Yagi, K. Ishii, L. Porcar, A. Martel, K. Oyama, M. Noda, Y. Yunoki, R. Murakami, R. Inoue, N. Sato, Y. Oba, K. Terauchi, S. Uchiyama, K. Kato
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Journal Title
Sci. Rep.
Volume: 6
Pages: 35567
DOI
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research / Acknowledgement Compliant
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