Mechanism and regulation of protein aggregation in complicated cellular systems

• Project Area: Chemical Approaches for Miscellaneous / Crowding Live Systems
• Project/Area Number: 17H06352
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
• Allocation Type: Single-year Grants
• Review Section: Science and Engineering
• Research Institution: Osaka University
• Principal Investigator: 後藤 祐児 大阪大学, 国際医工情報センター, 特任教授 (40153770)
• Co-Investigator(Kenkyū-buntansha): 茶谷 絵理 神戸大学, 理学研究科, 准教授 (00432493)
• Project Period (FY): 2017-06-30 – 2022-03-31
• Project Status: Granted (Fiscal Year 2021)
• Budget Amount: ¥129,220,000 (Direct Cost: ¥99,400,000、Indirect Cost: ¥29,820,000); Fiscal Year 2021: ¥24,310,000 (Direct Cost: ¥18,700,000、Indirect Cost: ¥5,610,000); Fiscal Year 2020: ¥24,310,000 (Direct Cost: ¥18,700,000、Indirect Cost: ¥5,610,000); Fiscal Year 2019: ¥24,310,000 (Direct Cost: ¥18,700,000、Indirect Cost: ¥5,610,000); Fiscal Year 2018: ¥24,310,000 (Direct Cost: ¥18,700,000、Indirect Cost: ¥5,610,000); Fiscal Year 2017: ¥31,980,000 (Direct Cost: ¥24,600,000、Indirect Cost: ¥7,380,000)
• Keywords: 蛋白質 / 脳神経変性疾患 / 生体分子 / 凝集 / 変性 / 老化 / 蛋白質凝集 / アミロイド線維 / 過飽和 / 溶解度 / 相転移

Outline of Annual Research Achievements

昨年度に引き続き、以下の研究を並行して行った。
(1)試験管内夾雑モデル系の構築と凝集分子機構：αシヌクレインのポリリン酸に依存したアミロイド線維形成機構を研究した。静電的相互作用と、ホフマイスター塩析効果の2つの異なる機構によって、アミロイド線維が形成すること、静電的相互作用によるアミロイド線維形成は、生体内においても起こりうることを示した。本結果は論文発表した。つぎに、SDSやヘパリン、塩などに依存したαシヌクレインのアミロイド線維形成反応が、リガンド結合機構、あるいは添加剤によるαシヌクレインの溶解度の変化の両方の機構によって説明できることを示した。本結果は論文発表した。
(2)アンフィンゼンのドグマとアミロイド線維形成の関係：β２ミクログロブリンを用いた熱変性とアジテーションを組み合わせた実験によって、溶解度と過飽和が可逆的な変性とアミロイド形成を統合する因子であることを明らかにした。18種類の蛋白質やペプチドを用いて、この一般性を検証した。本結果は論文発表した。
(3)β２ミクログロブリンの原子構造の解明：蛋白質研究所の固体NMRの研究グループと、固体NMRを用いて、β2ミクログロブリンのアミロイド線維に構造解析を行ってきた。クライオ電顕の研究グループとも共同研究することにより、原子レベルの構造解析を継続した。また、透析アミロイドーシスを起こす変異体V27Mの結晶構造(6M1B)を論文発表した。
(4)アミロイド形成促進因子：透析患者や一般検体の血清を用いて、アミロイド線維形成を加速するHANABI装置によるβ2ミクログロブリンのアミロイド線維形成反応を継続して調べた。透析患者においてはアミロイド形成が促進され、さらに透析患者の透析後において、アミロイド形成が抑制されていることを明らかにした。夾雑系という視点に基づいて、アミロイド形成を制御する因子を考察した。

Current Status of Research Progress

1: Research has progressed more than it was originally planned.

Reason

・昨年までの研究によって、β２ミクログロブリンをモデルとしてアンフィンゼンのドグマとアミロイド線維形成の関係を明らかにした。今年度はさらに合計18種類の蛋白質を用いて、その一般性を調べた。その結果、さまざまな蛋白質やペプチドのアミロイド性を統一的に理解する相図を提案することができた。蛋白質の構造安定性やアミロイド線維形成の本質に迫る成果をあげた。
・また、実際の透析患者や非透析患者の血清を用いてβ２ミクログロブリンのアミロイド線維形成に対する効果の研究を進展させた。夾雑系の効果を、生体内でのアミロイド凝集の促進や抑制と関連させて明らかにすることが期待できる。

Strategy for Future Research Activity

当初計画の通り、夾雑系における蛋白質凝集を、「溶解度」、「過飽和」、「結晶性およびアモルファス凝集の区別」などによって、原理的かつ包括的に理解すると共にその制御を目指してきた。特に重要な成果として、アンフィンゼンのドグマにもとづく可逆的なフォールディングと、アミロイド線維形成との関係を確立することができた。可逆的なフォールディング研究は蛋白質濃度を考慮しておらず、他方、アミロイド線維形成は、蛋白質濃度と過飽和に依存した反応である。このような基本的な概念により蛋白質の理解が深まる。最終年度においては、これらの概念を実験的にさらに発展させると共に、学会発表や論文発表を行い、過飽和蛋白質科学、ひいては過飽和生命科学の開拓を目指す。

Research Products

• [Int'l Joint Research] エトバッシュローランド大学(ハンガリー)
  • Country Name: HUNGARY
  • Counterpart Institution: エトバッシュローランド大学
• [Int'l Joint Research] オーストラリア国立大学(オーストラリア)
  • Country Name: AUSTRALIA
  • Counterpart Institution: オーストラリア国立大学
• [Int'l Joint Research] ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン(英国)
  • Country Name: UNITED KINGDOM
  • Counterpart Institution: ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン
• [Int'l Joint Research] ウディネ大学(イタリア)
  • Country Name: ITALY
  • Counterpart Institution: ウディネ大学
• [Int'l Joint Research] ミュンヘン工科大学(ドイツ)
  • Country Name: GERMANY
  • Counterpart Institution: ミュンヘン工科大学
• [Int'l Joint Research]
  • # of Other Countries: 2
• [Int'l Joint Research] エトバッシュローランド大学(ハンガリー)
  • Country Name: HUNGARY
  • Counterpart Institution: エトバッシュローランド大学
• [Int'l Joint Research] オーストラリア国立大学(オーストラリア)
  • Country Name: AUSTRALIA
  • Counterpart Institution: オーストラリア国立大学
• [Int'l Joint Research] ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン(英国)
  • Country Name: UNITED KINGDOM
  • Counterpart Institution: ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン
• [Int'l Joint Research] ウディネ大学(イタリア)
  • Country Name: ITALY
  • Counterpart Institution: ウディネ大学
• [Int'l Joint Research] ミュンヘン工科大学(ドイツ)
  • Country Name: GERMANY
  • Counterpart Institution: ミュンヘン工科大学
• [Int'l Joint Research]
  • # of Other Countries: 2
• [Int'l Joint Research] エトバッシュローランド大学(ハンガリー)
  • Country Name: HUNGARY
  • Counterpart Institution: エトバッシュローランド大学
• [Int'l Joint Research] オーストラリア国立大学(オーストラリア)
  • Country Name: AUSTRALIA
  • Counterpart Institution: オーストラリア国立大学
• [Int'l Joint Research] ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン(英国)
  • Country Name: UNITED KINGDOM
  • Counterpart Institution: ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン
• [Int'l Joint Research] ウディネ大学(イタリア)
  • Country Name: ITALY
  • Counterpart Institution: ウディネ大学
• [Int'l Joint Research] ミュンヘン工科大学(ドイツ)
  • Country Name: GERMANY
  • Counterpart Institution: ミュンヘン工科大学
• [Int'l Joint Research]
  • # of Other Countries: 2
• [Int'l Joint Research] エトバッシュローランド大学(ハンガリー)
  • Country Name: HUNGARY
  • Counterpart Institution: エトバッシュローランド大学
• [Int'l Joint Research] ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン(英国)
  • Country Name: UNITED KINGDOM
  • Counterpart Institution: ユニバーシティ・カレッジ・ロンドン
• [Int'l Joint Research] ウディネ大学/パビア大学(イタリア)
  • Country Name: ITALY
  • Counterpart Institution: ウディネ大学/パビア大学
• [Int'l Joint Research] ミュンヘン工科大学(ドイツ)
  • Country Name: GERMANY
  • Counterpart Institution: ミュンヘン工科大学
• [Int'l Joint Research] オーストラリア国立大学(オーストラリア)
  • Country Name: AUSTRALIA
  • Counterpart Institution: オーストラリア国立大学
• [Journal Article] Multistep Changes in Amyloid Structure Induced by Cross-Seeding on a Rugged Energy Landscape (2021)
  • Author(s): Yuzu Keisuke、Yamamoto Naoki、Noji Masahiro、So Masatomo、Goto Yuji、Iwasaki Tetsushi、Tsubaki Motonari、Chatani Eri
  • Journal Title: Biophysical Journal Volume: 120 Pages: 284～295
  • DOI: 10.1016/j.bpj.2020.12.005
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Breakdown of supersaturation barrier links protein folding to amyloid formation (2021)
  • Author(s): Noji Masahiro、Samejima Tatsushi、Yamaguchi Keiichi、So Masatomo、Yuzu Keisuke、Chatani Eri、Akazawa-Ogawa Yoko、Hagihara Yoshihisa、Kawata Yasushi、Ikenaka Kensuke、Mochizuki Hideki、Kardos J?zsef、Otzen Daniel E.、Bellotti Vittorio、Buchner Johannes、Goto Yuji
  • Journal Title: Communications Biology Volume: 4 Pages: 120
  • DOI: 10.1038/s42003-020-01641-6
  • Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research
• [Journal Article] pH-Dependent Protein Binding Properties of Uremic Toxins In Vitro (2021)
  • Author(s): Yamamoto Suguru、Sasahara Kenichi、Domon Mio、Yamaguchi Keiichi、Ito Toru、Goto Shin、Goto Yuji、Narita Ichiei
  • Journal Title: Toxins Volume: 13 Pages: 116～116
  • DOI: 10.3390/toxins13020116
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Amyloid Formation of α-Synuclein Based on the Solubility- and Supersaturation-Dependent Mechanism (2020)
  • Author(s): Sawada Maya、Yamaguchi Keiichi、Hirano Miki、Noji Masahiro、So Masatomo、Otzen Daniel、Kawata Yasushi、Goto Yuji
  • Journal Title: Langmuir Volume: 36 Pages: 4671～4681
  • DOI: 10.1021/acs.langmuir.0c00426
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Dialysis-related amyloidosis associated with a novel β2-microglobulin variant (2020)
  • Author(s): Mizuno Hiroki、Hoshino Junichi、So Masatomo、Kogure Yuta、Fujii Takeshi、Ubara Yoshifumi、Takaichi Kenmei、Nakaniwa Tetsuko、Tanaka Hideaki、Kurisu Genji、Kametani Fuyuki、Nakagawa Mayuko、Yoshinaga Tsuneaki、Sekijima Yoshiki、Higuchi Keiichi、Goto Yuji、Yazaki Masahide
  • Journal Title: Amyloid Volume: 28 Pages: 42～49
  • DOI: 10.1080/13506129.2020.1813097
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Distinct residual and disordered structures of alpha-synuclein analyzed by amide-proton exchange and NMR signal intensity (2020)
  • Author(s): Okuwaki Rina、Shinmura Iori、Morita Shiki、Matsugami Akimasa、Hayashi Fumiaki、Goto Yuji、Nishimura Chiaki
  • Journal Title: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics Volume: 1868 Pages: 140464～140464
  • DOI: 10.1016/j.bbapap.2020.140464
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Time-Resolved Observation of Evolution of Amyloid-β Oligomer with Temporary Salt Crystals (2020)
  • Author(s): Nakajima Kichitaro、Yamazaki Tomoya、Kimura Yuki、So Masatomo、Goto Yuji、Ogi Hirotsugu
  • Journal Title: The Journal of Physical Chemistry Letters Volume: 11 Pages: 6176～6184
  • DOI: 10.1021/acs.jpclett.0c01487
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Isoelectric point-amyloid formation of α-synuclein extends the generality of the solubility and supersaturation-limited mechanism (2020)
  • Author(s): Furukawa Koki、Aguirre Cesar、So Masatomo、Sasahara Kenji、Miyanoiri Yohei、Sakurai Kazumasa、Yamaguchi Keiichi、Ikenaka Kensuke、Mochizuki Hideki、Kardos Jozsef、Kawata Yasushi、Goto Yuji
  • Journal Title: Current Research in Structural Biology Volume: 2 Pages: 35～44
  • DOI: doi.org/10.1016/j.crstbi.2020.03.001
  • Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Inorganic polyphosphate potentiates lipopolysaccharide-induced macrophage inflammatory response (2020)
  • Author(s): Ito Toru、Yamamoto Suguru、Yamaguchi Keiichi、Sato Mami、Kaneko Yoshikatsu、Goto Shin、Goto Yuji、Narita Ichiei
  • Journal Title: Journal of Biological Chemistry Volume: 295 Pages: 4014～4023
  • DOI: doi: 10.1074/jbc.RA119.011763
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Possible mechanisms of polyphosphate-induced amyloid fibril formation of β2-microglobulin (2019)
  • Author(s): Zhang Chun-ming、Yamaguchi Keiichi、So Masatomo、Sasahara Kenji、Ito Toru、Yamamoto Suguru、Narita Ichiei、Kardos Jozsef、Naiki Hironobu、Goto Yuji
  • Journal Title: Proceedings of the National Academy of Sciences Volume: 116 Pages: 12833～12838
  • DOI: 10.1073/pnas.1819813116
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Parkinson’s disease is a type of amyloidosis featuring accumulation of amyloid fibrils of α-synuclein (2019)
  • Author(s): Araki Katsuya、Yagi Naoto、Aoyama Koki、Choong Chi-Jing、Hayakawa Hideki、Fujimura Harutoshi、Nagai Yoshitaka、Goto Yuji、Mochizuki Hideki
  • Journal Title: Proceedings of the National Academy of Sciences Volume: 116 Pages: 17963～17969
  • DOI: 10.1073/pnas.1906124116
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Polyphosphates diminish solubility of a globular protein and thereby promote amyloid aggregation (2019)
  • Author(s): Sasahara Kenji、Yamaguchi Keiichi、So Masatomo、Goto Yuji
  • Journal Title: Journal of Biological Chemistry Volume: 294 Pages: 15318～15329
  • DOI: 10.1074/jbc.RA119.008662
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Heating during agitation of β2-microglobulin reveals that supersaturation breakdown is required for amyloid fibril formation at neutral pH (2019)
  • Author(s): Noji Masahiro、Sasahara Kenji、Yamaguchi Keiichi、So Masatomo、Sakurai Kazumasa、Kardos Jazsef、Naiki Hironobu、Goto Yuji
  • Journal Title: Journal of Biological Chemistry Volume: 294 Pages: 15826～15835
  • DOI: doi:10.1074/jbc.RA119.009971
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Amyloid Formation under Complicated Conditions in Which β2-Microglobulin Coexists with Its Proteolytic Fragments (2019)
  • Author(s): Muta Hiroya、So Masatomo、Sakurai Kazumasa、Kardos Jozsef、Naiki Hironobu、Goto Yuji
  • Journal Title: Biochemistry Volume: 58 Pages: 4925～4934
  • DOI: doi.org/10.1021/acs.biochem.9b00917
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] The Route from the Folded to the Amyloid State: Exploring the Potential Energy Surface of a Drug‐Like Miniprotein (2019)
  • Author(s): Taricska Nora、Horvath Daniel、Menyhard Dora K.、Akontz‐Kiss Hanna、Noji Masahiro、So Masatomo、Goto Yuji、Fujiwara Toshimichi、Perczel Andras
  • Journal Title: Chemistry A European Journal Volume: 26 Pages: 1968～1978
  • DOI: doi.org/10.1002/chem.201903826
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Structural Insights into the Inhibition of Amyloid Fibril Formation by Fibrinogen via Interaction with Prefibrillar Intermediates (2019)
  • Author(s): Yamamoto Naoki、Akai Taiki、Inoue Rintaro、Sugiyama Masaaki、Tamura Atsuo、Chatani Eri
  • Journal Title: Biochemistry Volume: 58 Pages: 2769～2781
  • DOI: doi.org/10.1021/acs.biochem.9b00439
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] 分子夾雑の生命化学(5) 分子夾雑のタンパク質物理化学－蛋白質凝集研究の進展とこれから (2019)
  • Author(s): 茶谷絵理; 後藤祐児
  • Journal Title: 現代化学(化学同人) Volume: 578 Pages: 26-30
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Ultrasonication-based rapid amplification of α-synuclein aggregates in cerebrospinal fluid. (2019)
  • Author(s): Kakuda, K., Ikenaka, K., Araki, K., So, M., Aguirre, C., Kajiyama, Y., Konaka, K., Noi, K., Baba, K., Tsuda, H., Nagano, S., Ohmichi, T., Nagai, Y., Tokuda, T., El-Agnaf, O., Ogi, H., Goto, Y. and Mochizuki, H.
  • Journal Title: Scientific Reports Volume: 9(1) Pages: 6001
  • DOI: 10.1038/s41598-019-42399-0
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] BeStSel: a web server for accurate protein secondary structure prediction and fold recognition from the circular dichroism spectra. (2018)
  • Author(s): Micsonai, A., Wien, F., Bulyáki, E., Kun, J., Moussong, E., Lee, Y.-H., Goto, Y., Réfrégiers, M., Kardos, J.
  • Journal Title: Nucleic Acids Research Volume: 46 (W1) Pages: W315-W322
  • DOI: org/10.1093/nar/gky497
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Aggregation-phase diagrams of β2-microglobulin reveal temperature and salt effects on competitive formation of amyloids versus amorphous aggregates. (2018)
  • Author(s): Adachi, M., Noji, M., So, M., Sasahara, K., Kardos, J., Naiki, H., and Goto
  • Journal Title: J. Biol. Chem. Volume: 293(38) Pages: 14775-14785
  • DOI: 10.1074/jbc.RA118.004683
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Heat-induced aggregation of hen ovalbumin suggests a key factor responsible for serpin polymerization. (2018)
  • Author(s): Noji, M., So, M., Yamaguchi, K., Hojo, H., Onda, .M., Akazawa-Ogawa, Y., Hagihara, Y. and Goto, Y.
  • Journal Title: Biochemistry Volume: 57(37) Pages: 5415-5426
  • DOI: 10.1021/acs.biochem.8b00619
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Recent progress on understanding the mechanisms of amyloid nucleation. (2018)
  • Author(s): Chatani, E., Yamamoto, N.
  • Journal Title: Biophysical Reviews Volume: 10 Pages: 527-534
  • DOI: 10.1007/s12551-017-0353-8
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] A new look at an old view of denaturant induced protein unfolding (2018)
  • Author(s): Hall Damien、Kinjo Akira R.、Goto Yuji
  • Journal Title: Analytical Biochemistry Volume: 542 Pages: 40～57
  • DOI: 10.1016/j.ab.2017.11.011
  • Peer Reviewed / Int'l Joint Research
• [Journal Article] Non-Native α-Helices in the Initial Folding Intermediate Facilitate the Ordered Assembly of the β-Barrel in β-Lactoglobulin (2017)
  • Author(s): Sakurai Kazumasa、Yagi Masanori、Konuma Tsuyoshi、Takahashi Satoshi、Nishimura Chiaki、Goto Yuji
  • Journal Title: Biochemistry Volume: 56 Pages: 4799～4807
  • DOI: 10.1021/acs.biochem.7b00458
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Nanoscale Dynamics of Protein Assembly Networks in Supersaturated Solutions (2017)
  • Author(s): Matsushita Y.、Sekiguchi H.、Wong C. Jae、Nishijima M.、Ikezaki K.、Hamada D.、Goto Y.、Sasaki Y. C.
  • Journal Title: Scientific Reports Volume: 7 Pages: 13883
  • DOI: 10.1038/s41598-017-14022-7
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Heparin-dependent aggregation of hen egg white lysozyme reveals two distinct mechanisms of amyloid fibrillation (2017)
  • Author(s): Nitani Ayame、Muta Hiroya、Adachi Masayuki、So Masatomo、Sasahara Kenji、Sakurai Kazumasa、Chatani Eri、Naoe Kazumitsu、Ogi Hirotsugu、Hall Damien、Goto Yuji
  • Journal Title: Journal of Biological Chemistry Volume: 292 Pages: 21219～21230
  • DOI: 10.1074/jbc.M117.813097
  • Peer Reviewed
• [Journal Article] Salt-induced formations of partially folded intermediates and amyloid fibrils suggests a common underlying mechanism (2017)
  • Author(s): Goto Yuji、Adachi Masayuki、Muta Hiroya、So Masatomo
  • Journal Title: Biophysical Reviews Volume: 10 Pages: 493～502
  • DOI: 10.1007/s12551-017-0370-7
  • Peer Reviewed
• [Presentation] Linking protein folding and amyloid formation by breaking the supersaturation barrier (2021)
  • Author(s): Yuji GOTO
  • Organizer: 5th Ulm Meeting; Biophysics of Amyloid Formation. (Virtual meeting), Ulm University, Germany
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Linking protein folding and amyloid formation by breaking the supersaturation barrier (2021)
  • Author(s): Yuji GOTO
  • Organizer: ZOOMinar on "Molecular Bases of Proteinopathies", University of Michigan, USA
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Linking protein folding and amyloid formation by breaking the supersaturation barrier (2020)
  • Author(s): Yuji GOTO
  • Organizer: Amyloid School Budapest (Web Seminar), Budapest, Hungary
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Use of iodine staining as a sensitive probe to distinguish diverse structures of insulin amyloid fibrils. (2020)
  • Author(s): Eri Chatani;Takato Hiramatsu;Ha Seongmin;Yuki Masuda;Mitsuru Yasuda;Mika Ishigaki;Keisuke Yuzu;Yukihiro Ozaki
  • Organizer: Ulm Meeting-Biophysics of Amyloid Formation
  • Int'l Joint Research
• [Presentation] Amyloid fibril formation of proteins limited by supersaturation. (2019)
  • Author(s): Yuji Goto
  • Organizer: University College London-Osaka University Strategic Partnership Kick-off Event
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Aggregation phase diagram shows a competitive mechanism for supersaturation-limited and -unlimited transition. (2019)
  • Author(s): Yuji Goto
  • Organizer: The 10th Toyota RIKEN International Workshop on Science of Life Phenomena Woven by Water and Biomolecules
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Comprehensive understanding of supersaturation-limited protein aggregation. (2019)
  • Author(s): Yuji Goto
  • Organizer: JSPS Core-to-Core Program Seminar: Toward a cure for amyloid diseases: a successful example of precision and translational medicine
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] トランスサイレチンのアミロイド線維形成に対するプロテアーゼの効果 (2019)
  • Author(s): 松村 美里;山本 直樹;山口 圭一;宗 正智;後藤 祐児;茶谷 絵理
  • Organizer: 第19回日本蛋白質科学会年会 第71回日本細胞生物学会大会 合同年次大会
• [Presentation] Observation of phospholipid membrane disruption associated with the fibrillation of amyloid beta peptide. (2019)
  • Author(s): Eri Chatani
  • Organizer: One-Day Discussion Meeting on Dynamics of Chemical and Biological Systems
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Aggregation phase diagram shows a competitive mechanism for supersaturation-limited and -unlimited transition (2019)
  • Author(s): Goto, Yuji
  • Organizer: Ulm Meeting: Biophysics of Amyloid Formation
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Exploring multi-step nucleation mechanisms of amyloid fibrils (2019)
  • Author(s): Chatani, Eri
  • Organizer: Ulm Meeting: Biophysics of Amyloid Formation
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Revisiting supersaturation as a factor determining amyloid fibrillation. (2018)
  • Author(s): Goto, Yuji
  • Organizer: The Astbury Conversation: Allostery in Biology
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Supersaturation-limited phase transition of denatured proteins and its role in amyloidosis. (2018)
  • Author(s): Goto, Yuji
  • Organizer: 60th Annual Meeting of the Japanese Society for Neurochemistry
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] Toward Understanding the Comprehensive Mechanism of Protein Aggregation (2018)
  • Author(s): Goto, Yuji
  • Organizer: International Symposium on Molecular Mechanism of Progression and Therapeutics of Amyloidosis in Shinshu
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] 蛋白質凝集研究の歴史とアミロイドーシスの原理解明への展望 (2018)
  • Author(s): 後藤 祐児
  • Organizer: 第91回日本生化学会シンポジウム「アミロイドーシス発症の原理に基づく予測と予防の新展開」
  • Invited
• [Presentation] 分子夾雑環境での蛋白質凝集反応-アミロイド線維形成にもたらす他分子の共存効果 (2018)
  • Author(s): 茶谷 絵理、後藤 祐児
  • Organizer: 第18回日本蛋白質科学会 ワークショップ「分子夾雑の蛋白質科学」
  • Invited
• [Presentation] アミロイド線維の核形成に見られるタンパク質分子の集合挙動 (2018)
  • Author(s): 茶谷 絵理
  • Organizer: 新学術領域「中分子戦略」「分子夾雑化学」ジョイントシンポジウム 第21回生命化学研究会
  • Invited
• [Presentation] Revisiting supersaturation as a factor determining amyloid fibrillation. (2017)
  • Author(s): Yuji Goto
  • Organizer: The 2nd Joint Symposium of IPR, Osaka University, and RSC, ANU: Protein Structure and Function
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] 細胞夾雑系における蛋白質凝集の原理解明と制御を目指して (2017)
  • Author(s): 後藤祐児
  • Organizer: 分子夾雑系の生命化学 第1回公開シンポジウム
  • Invited
• [Presentation] Revisiting supersaturation as a factor determining amyloid fibrillation. (2017)
  • Author(s): Yuji Goto
  • Organizer: The 3rd Trilateral Workshop for Frontier Protein Studies
  • Int'l Joint Research / Invited
• [Presentation] 蛋白質の凝集と過飽和生命科学の開拓 (2017)
  • Author(s): 後藤祐児
  • Organizer: 長岡技術科学大学特別講演会
  • Invited
• [Presentation] 蛋白質研究の歴史における凝集の位置づけと展望 (2017)
  • Author(s): 後藤祐児
  • Organizer: 蛋白研セミナー：産業応用を志向するタンパク質溶液研究
  • Invited
• [Book] 現代化学増刊４６「相分離生物学の全貌」、白木賢太郎編 (2020)
  • Author(s): 野地真広・後藤祐児、「相転移、相分離と溶解度、過飽和」、pp 19-25、
  • Total Pages: 416
  • Publisher: 東京化学同人
  • ISBN: 9784807913466
• [Remarks] 大阪大学・国際医工情報センター 、蛋白質凝集制御デバイス寄附研究部門
  • URL: https://supersaturation.sakura.ne.jp/
• [Remarks] 大阪大学国際医工情報センター、蛋白質凝集制御デバイス寄附研究部門
  • URL: https://supersaturation.sakura.ne.jp/
• [Remarks] 大阪大学蛋白質研究所構造形成研究室ホームページ
  • URL: http://www.protein.osaka-u.ac.jp/physical/yoeki.html
• [Remarks] 大阪大学・蛋白質研究所・蛋白質構造形成研究室
  • URL: http://www.protein.osaka-u.ac.jp/physical/yoeki.html
• [Patent(Industrial Property Rights)] 超音波発生部材、超音波照射装置および超音波変性観察装置 (2017)
  • Inventor(s): 後藤祐児、荻博次 他
  • Industrial Property Rights Holder: 大阪大学、コロナ電気
  • Industrial Property Rights Type: 特許
  • Industrial Property Number: JP2017-127224