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配位結合性ナノチューブの動的自己集合と機能化

Research Project

Project/Area Number 04J10928
Research Category

Grant-in-Aid for JSPS Fellows

Allocation TypeSingle-year Grants
Section国内
Research Field Organic chemistry
Research InstitutionThe University of Tokyo

Principal Investigator

田代 省平  東京大学, 大学院・理学系研究科, 助手

Project Period (FY) 2004 – 2005
Project Status Completed (Fiscal Year 2005)
Budget Amount *help
¥1,900,000 (Direct Cost: ¥1,900,000)
Fiscal Year 2005: ¥900,000 (Direct Cost: ¥900,000)
Fiscal Year 2004: ¥1,000,000 (Direct Cost: ¥1,000,000)
Keywords分子認識 / ペプチド / チューブ / 自己集合 / ポルフィリン / ヘリックス / ホスト-ゲスト化学 / NMR
Research Abstract

生体内におけるペプチド鎖の認識は、オリゴペプチドを介した細胞内外での情報伝達や、タンパク-タンパク間相互作用など、生命活動における極めて重要な役割を果たしている。ペプチド鎖は種々のアミノ酸残基からなり、さらにその配列によつて様々な配座をとり得る。そのため、ペプチド配列を選択的に認識するとともに、その立体配座を制御することが実用的な観点から重要であると考えられる。我々は前年度までの研究で、配位結合性チューブ状錯体および立方八面体かご型錯体が、各種トリペプチドを配列選択的に認識することを見いだしている。そこで本年度は、配位結合性錯体のチューブ状内部空間内にペプチド鎖を包接することにより、その立体配座を制御することに成功した。
本研究で用いたチューブ状錯体は、ポルフィリン多座配位子3分子とシス位を保護したパラジウム錯体6分子から自己集合する。^1H NMRよりポルフィリンチューブ錯体は、アラニンのみからなるトリペプチド(Ala-Ala-Ala配列)を効率良く包接することが分かった。さらにNMRのNOESY測定による詳細な解析を行ったところ、Ala-Ala-Ala配列の立体配座が一義的に規制されていることが示唆された。一方、より長鎖のペプチドを包接するため、さらに大きな筒状内部空間を有する中空錯体を用いて検討を行った。両末端にトリプトファン残基を有する9残基のペプチド鎖(Trp-Ala-Glu-Ala-Ala-Ala-Glu-Ala-Trp配列)と、お椀型の中空構造を有するボウル型錯体を水中で混合したところ、2分子のボウル型錯体が両末端のトリプトファン残基を認識することがNMR滴定およびDOSY測定から示唆された。その際、9残基のペプチド鎖に由来する全ての^1H NMRシグナルが高磁場シフトしていたことから、ペプチド鎖はボウル型錯体2分子から形成される筒状内部空間内にほぼ完全に取り込まれていると考えられる。さらに各種2次元NMRおよびNOESY測定から、筒状空間内に取り込まれたペプチド鎖の立体配座を検討したところ、9残基のペプチドはヘリカル構造を形成していることが示唆された。9残基のペプチド単独では水中でランダムな配座をとっているため、筒状内部空間に包接されることで本来不利なヘリカル構造が安定化されたと考えられる。

Report

(2 results)
  • 2005 Annual Research Report
  • 2004 Annual Research Report
  • Research Products

    (5 results)

All 2006 2005 2004 Other

All Journal Article (5 results)

  • [Journal Article] Folding a De Novo Designed Peptide into an α Helix through Hydrophobic Binding by a Bowl-Shaped Host2006

    • Author(s)
      S.Tashiro, M.Tominaga, Y.Yamaguchi, K.Kato, M.Fujita
    • Journal Title

      Angew.Chem.Int.Ed. 45

      Pages: 241-244

    • Related Report
      2005 Annual Research Report
  • [Journal Article] Sequence-Selective Recognition of Peptides within the Single Binding Pocket of a Self-Assembled Coordination Cage2005

    • Author(s)
      S.Tashiro, M.Tominaga, M.Kawano, T.Bruno, T.Ozeki, M.Fujita
    • Journal Title

      J.Am.Chem.Soc. (発表予定)

    • Related Report
      2004 Annual Research Report
  • [Journal Article] A 3.5-nm Coordination Nanotube2004

    • Author(s)
      T.Yamaguchi, S.Tashiro, M.Tominaga, M.Kawano, T.Ozeki, M.Fujita
    • Journal Title

      J.Am.Chem.Soc. 126

      Pages: 10818-10818

    • Related Report
      2004 Annual Research Report
  • [Journal Article] Peptide Recognition : Encapsulation and α-Helical Folding of a Nine-Residue Peptide within a Hydrophobic Dimeric Capsule of a Bowl-Shaped Host

    • Author(s)
      S.Tashiro, M.Tominaga, Y.Yamaguchi, K.Kato, M.Fujita
    • Journal Title

      Chem.Eur.J. (発表予定)

    • Related Report
      2005 Annual Research Report
  • [Journal Article] Selective Recognition of Trp- and Tyr-Rich Oligopeptides by Self-Assembled Coordination Hosts

    • Author(s)
      S.Tashiro, M.Fujita
    • Journal Title

      Bull.Chem.Soc.Jpn. (発表予定)

    • Related Report
      2005 Annual Research Report

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Published: 2004-04-01   Modified: 2024-03-26  

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