ストレス蛋白質HSP90によるがん遺伝子産物機能発現の調節
| Project/Area Number | 08265269 |
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Priority Areas
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Research Institution | Tokyo Metropolitan Organization for Medical Research |
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Principal Investigator |
矢原 一郎 財団法人東京都臨床医学総合研究所, 副所長 (60109957)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
宮田 愛彦 財団法人東京都臨床医学総合研究所, 細胞生物学, 研究員 (70209914)
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| Project Period (FY) |
1996
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| Project Status |
Completed(Fiscal Year 1996)
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| Budget Amount *help |
¥3,400,000 (Direct Cost : ¥3,400,000)
Fiscal Year 1996 : ¥3,400,000 (Direct Cost : ¥3,400,000)
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| Keywords | ストレス蛋白質 / 熱ショック蛋白質 / HSP90 / 分子シャペロン / ルシフェラーゼ / HSP70 / SV40ラージT抗原 / ヘキサマー形成 |
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| Research Abstract |
1.ストレス蛋白質HSP90は、熱変性したホタルのルシフェラーゼをトラップし、その会合沈殿を防ぐ作用をもつことを見いだした。HSP90とルシフェラーゼ複合体は、HSP70、HSP40とレティキュロサイトライセ-ト中に含まれる未知の第3成分の作用によって解離し、ルシフェラーゼは再生することを明らかにした。現在、未知の第3成分を精製、同定しているところである。
2.COS7細胞の粗抽出液中で、SV40ラージT抗原(LT)がHSP90と複合体を形成していることを、免疫共沈殿方によって示した。次に、変性剤で変性したSV40LTをHSP90を含む緩衝液で希釈すると、両蛋白質の複合体が形成されることを見いだした。ネイティブなSV40LTを使うと、複合体形成の効率が著しく下がった。また、準至適条件でSV40LTのヘキサマー形成は、HSP90によって促進されることを見いだした。
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Report
(1results)
Research Products
(5results)
