| Project/Area Number |
08F08090
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| Research Category |
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Section | 外国 |
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| Research Field |
Biophysics
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| Research Institution | Osaka University |
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Principal Investigator |
後藤 祐児 Osaka University, 蛋白質研究所, 教授
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
李 映昊 大阪大学, 蛋白質研究所, 外国人特別研究員
LEE Young-Ho 大阪大学, 蛋白質研究所, 外国人特別研究員
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| Project Period (FY) |
2008 – 2010
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2009)
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| Budget Amount *help |
¥1,600,000 (Direct Cost: ¥1,600,000)
Fiscal Year 2009: ¥800,000 (Direct Cost: ¥800,000)
Fiscal Year 2008: ¥800,000 (Direct Cost: ¥800,000)
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| Keywords | 蛋白質の構造安定性 / 折りたたみ反応 / アミロイド / 蛋白質の揺らぎ / 熱力学 / 蛋白質間相互作用 / protein misfolding / アミロイド線維 / 線維構造の多様性 / 体積 / 偏比容 / packing / 水和 / 線維のコア構造 |
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| Research Abstract |
蛋白質はリボゾームから鎖状の一次構造に合成され、フォールディング反応を通じて天然の特異的な三次構造に変換される。天然構造はエネルギー的に同じ程度の安定性を持つ様々な構造の集団で構成されている。これらの間を行き来する蛋白質のダイナミクスは蛋白質の機能と密接な関係があると報告されている。本研究では蛋白質のダイナミクスと機能の相関を調べた。用いた蛋白質はフェレドキシン-NADP+還元酵素(FNR)であり、様々な生物物理的な手法を導入した。まず、FNRのダイナミクスが機能にどのように寄与するかを等温滴定熱量測定(ITC)と、NMRによる15N緩和速度及びh/D交換速度法を用いて調べた。ITCの結果からFerredoxin(Fd)-FNR複合体の形成はエントロピー駆動であることが分かった。^<15>N緩和速度法からFdが結合することでFNRの小さな揺らぎの増大が分子全体的に渡って検出された。このことから揺らぎの増大によるコンフォメーションエントロピーの増加が結合のエントロピー増加に寄与することが分かった。しかし^<15>N緩和速度及びH/D交換速度法からは、Fdの結合に伴うFNRのC末端側の大きな揺らぎの減少が検出された。この減少は生産物の放出を加速化させ、活性の増加を引き起すと考えられると結論付けた。
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