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ドリコールの生合成経路と生体内機能の解明

Research Project

Project/Area Number 12780545
Research Category

Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)

Allocation TypeSingle-year Grants
Research Field Cell biology
Research InstitutionThe Institute of Physical and Chemical Research

Principal Investigator

佐藤 美由紀  理化学研究所, 生体膜研究室, 基礎科学特別研究員 (70321768)

Project Period (FY) 2000 – 2001
Project Status Completed (Fiscal Year 2001)
Budget Amount *help
¥2,500,000 (Direct Cost: ¥2,500,000)
Fiscal Year 2001: ¥800,000 (Direct Cost: ¥800,000)
Fiscal Year 2000: ¥1,700,000 (Direct Cost: ¥1,700,000)
Keywordsドリコール / シスブレニルトランスフェラーゼ / 小胞体 / リピドパーティクル / 油滴 / 脂質 / シスプレニルトランスフェラーゼ
Research Abstract

ドリコール(C65-100以上)は小胞体における糖鎖修飾の際に脂質キャリアとして用いられるポリプレノール類であるが,その生合成系の酵素の多くは未同定であった.代表者らは,一群の小胞体タンパク質の正しい局在化に異常を示す出芽酵母変異株の原因遺伝子の一つRER2が,ドリコール合成系の鍵酵素,cis-prenyltransferaseをコードすることを見出していた.さらに,rer2変異株の多コピーサプレッサーとして同定したSRT1遺伝子は,RER2と相同なタンパク質をコードし,遺伝子産物は酵素活性を有していた.一方,それぞれの酵素で産物の鎖長が異なること,発現のピークがRER2では対数増殖期,SRT1では定常期であること,細胞内局在がRer2pは小胞体であるのに対しSrt1pがlipid particle(油滴)であることなどから,2つの酵素に何らかの機能分担がある可能性が考えられた.また,原核生物の細胞壁合成においてもポリプレノールが脂質キャリアとして機能するが,真核生物の場合よりもより短いウンデカプレニルリン酸(C55)が使われる.大腸菌のcis-prenyltransferaseをコードするrthが酵母内で機能できるかを調べたところ,酵母内で活性のあるrthタンパク質として発現し,ウンデカプレノール(C55)が合成されたが,rthは酵母rer2変異株を相補できず,むしろ野生型酵母に対しても増殖を強く阻害することが判明した.これは,鎖長特性の異なる原核生物型プレノールは酵母のドリコールの機能を代替できないことを示しており,rthが酵母の酵素と基質を競合する,または原核生物型プレノールが細胞にとって毒性を持つことが増殖阻害の原因であると考えられる.

Report

(2 results)
  • 2001 Annual Research Report
  • 2000 Annual Research Report
  • Research Products

    (3 results)

All Other

All Publications (3 results)

  • [Publications] Sato M., Fujisaki S., Sato K., Nishimura Y., Nakano A: "Yeast Saccharomyces cerevisiae has two cis-prenyltransferases with different properties and localization. Implication for their distinct physiological roles in dolichol synthesis"Genes to Cells. 6. 495-506 (2001)

    • Related Report
      2001 Annual Research Report
  • [Publications] Sato K., Sato M., Nakano A: "Rerlp, a retrieval receptor for ER membrane proteins, is dynamically localized to Golgi by coatomer"Journal of Cell Biology. 152. 935-944 (2001)

    • Related Report
      2001 Annual Research Report
  • [Publications] Ken Sato: "Rer1p, a retrieval receptor for ER membrane proteins, is dynamically localized to Golgi by coatomer"The Journal of Cell Biology. (In press).

    • Related Report
      2000 Annual Research Report

URL: 

Published: 2000-04-01   Modified: 2016-04-21  

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