ペプチドモデルを用いた構成的アプローチによるコラーゲンの3本らせん形成過程の解明
| Project/Area Number |
13780484
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Research Field |
Structural biochemistry
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| Research Institution | The University of Tokushima |
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Principal Investigator |
小出 隆規 徳島大学, 工学部, 講師 (70322253)
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| Project Period (FY) |
2001 – 2002
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2002)
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| Budget Amount *help |
¥2,100,000 (Direct Cost: ¥2,100,000)
Fiscal Year 2002: ¥800,000 (Direct Cost: ¥800,000)
Fiscal Year 2001: ¥1,300,000 (Direct Cost: ¥1,300,000)
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| Keywords | ペプチド / コラーゲン / ビピリジン / 分子シャペロン / フォールディング |
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| Research Abstract |
1.2,2'-bipyridine含有コラーゲンモデルによるコラーゲン3本らせん検出法の改良
末端にbipyridyl基を有するコラーゲンモデルペプチドを、種々の遷移金属イオンの存在下において錯形成させ、その分光学的性質を検討した。その結果、従来用いていた二価鉄イオンがコラーゲンヘリックスの検出には最も適していることがわかった。また、bipyridyl基をコラーゲンモデルペプチド鎖の内部に組み込めるようにするため、アミノ基およびカルボキシル基両方を有するbipyridine誘導体を新規に合成した。
2.HSP47およびプロリン4-水酸化酵素のシャペロン機能の解明
プロコラーゲン特異的シャペロンHSP47が3本らせんを形成したX-Arg-Gly配列を特異的に認識するという知見に基づいて、種々のアルギニンおよびプロリン誘導体を含有するコラーゲンモデルペプチドを合成し、HSP47との相互作用を解析した。その結果、HSP47との結合には側鎖グアニジノ基が重要であることが明らかになった。また、構築した1本鎖型ペプチドライブラリーを用いた網羅的解析により、プロリン4-水酸化酵素タイプIとタイプIIの基質結合プロファイルがほぼ同じであることが明らかになった。この結果は、いずれのタイプのプロリン4-水酸化酵素も1本鎖のコラーゲンに結合する分子シャペロンとして機能していることを意味する。本研究から得られた知見は、小胞体内におけるプロコラーゲンのフォールディング過程で、プロリン4-水酸化酵素からHSP47へとプロコラーゲンが受け渡たされることを示唆している。
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Report
(2 results)
Research Products
(4 results)
