選択的ミトコンドリア分解を司るタンパク質複合体の解析
Project/Area Number |
13J40092
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Research Category |
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
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Allocation Type | Single-year Grants |
Section | 国内 |
Research Field |
Functional biochemistry
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Research Institution | Osaka University |
Principal Investigator |
岡本 徳子 大阪大学, 生命機能研究科, 特別研究員(RPD)
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Project Period (FY) |
2013-04-01 – 2016-03-31
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Project Status |
Completed (Fiscal Year 2015)
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Budget Amount *help |
¥3,960,000 (Direct Cost: ¥3,300,000、Indirect Cost: ¥660,000)
Fiscal Year 2015: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000)
Fiscal Year 2014: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000)
Fiscal Year 2013: ¥1,100,000 (Direct Cost: ¥1,100,000)
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Keywords | ミトコンドリア / 出芽酵母 / 膜ダイナミクス / 品質管理 / オートファジー / マイトファジー |
Outline of Annual Research Achievements |
マイトファジー誘導の際に、これまで判明している相互作用因子、オートファジーの必須因子Atg8の発現プロファイルをコントロールとして確認するうちに興味深い現象を見いだした。ウェスタンブロット上の高分子領域に、Atg8抗体にて検出されるラダー状のシグナルである。これらは、オートファジーにもマイトファジーにも依存しないが、オートファジーの必須因子群の欠損においては、それらのパターンの消失がみられる。Atg8はリン脂質に共有結合するユニークなユビキチン様タンパク質として知られているが、それ以外の修飾様式については謎のベールに包まれたままである。そこで、従来の知識を超えたAtg8の結合様式を検証し、結合タンパク質を網羅的に同定するべく、この高分子領域バンドの質量分析を行った。長らくの間、Atg8の結合基質は、フォファチジルエタノールアミンだけが知られていたが、質量分析の解析で、Atg8がAtg3と共有結合している可能性が示唆された。
平成27年度では、これらの高分子量化に関わる因子群として、オートファジー関連因子欠損株を、Atg8の高分子量化の基質のいくつかに的をしぼり、それらの結合様式、領域の解析を進めている。平成27年度は上記で同定していた因子の特性が偶然、他のグループの研究報告からもあきらかとなり、Atg8の高分子量化の基質候補としてこれを中心に研究を推進している。これまでAtg8の唯一結合基質として知られていたPE以外にもAtg3や、機能未知のいくつかの新規タンパク質が、当研究を通じて初めてAtg8と共有結合していることが明らかにされつつある。
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Research Progress Status |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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Strategy for Future Research Activity |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(3 results)
Research Products
(6 results)
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[Journal Article] Phospholipid methylation controls Atg32-mediated mitophagy and Atg8 recycling2015
Author(s)
Sakakibara K, Eiyama A, Suzuki SW, Sakoh-Nakatogawa M, Okumura N, Tani M, Hashimoto A, Nagumo S, Kondo-Okamoto N, Kondo-Kakuta C, Asai E, Kirisako H, Nakatogawa H, Kuge O, Takao T, Ohsumi Y, Okamoto K
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Journal Title
EMBO Journal
Volume: 34
Issue: 21
Pages: 2703-2719
DOI
Related Report
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research / Acknowledgement Compliant
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