光化学系Ⅱ超複合体のダイナミクスに関わる新規因子の同定と機能解析
| Project/Area Number |
14J00490
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| Research Category |
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Section | 国内 |
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| Research Field |
Plant molecular biology/Plant physiology
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| Research Institution | Kyoto University |
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Principal Investigator |
横山 諒 京都大学, 理学研究科, 特別研究員(DC1)
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| Project Period (FY) |
2014-04-25 – 2017-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2016)
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| Budget Amount *help |
¥2,500,000 (Direct Cost: ¥2,500,000)
Fiscal Year 2016: ¥800,000 (Direct Cost: ¥800,000)
Fiscal Year 2015: ¥800,000 (Direct Cost: ¥800,000)
Fiscal Year 2014: ¥900,000 (Direct Cost: ¥900,000)
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| Keywords | 光合成 / チラコイド / グラナ / シロイヌナズナ / 非光化学的消光 / NPQ |
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| Outline of Annual Research Achievements |
チラコイドは、脂質によって構成された膜構造であり、光合成タンパク質複合体が光依存的な光合成を行う場として機能している。陸上植物の葉緑体では、グラナと呼ばれるチラコイドの層状構造が観察され、光化学系II(PSII)と集光アンテナ(LHCII)からなる巨大複合体が局在している。PSII複合体は光合成のため光エネルギーを集めるだけではなく、吸収しすぎてしまった光エネルギーを熱として安全に散逸する光防御機能を有しており、この過程はクロロフィルの非光化学的消光(NPQ)として観測される。植物における光防御機構の制御機構は近年理解が進んでいるが、光防御機構とチラコイド構造との間にどのような機能的関係性があるのかについては理解が進んでいない。本研究では、NPQ誘導が低下したシロイヌナズナ変異体riq1、riq2の同定と解析を行った。この変異体では、陸上植物によく保存された相同な遺伝子が欠損しており、RIQ1、RIQ2タンパク質はグラナに局在して、特にRIQ2はPSII-LHCII超複合体と相互作用していることが示唆された。riq変異体では、集光アンテナサイズの縮小やLHCIIの流動によって引き起こされるステート遷移が阻害されていたのに加えて、グラナにおける重層の程度が増加していた。これらLHCIIの動態異常とグラナ構造の表現型は、既に報告されているもう一つのグラナ構造の制御因子であるCURT1タンパク質の機能とは独立にもたらされたものである。これらの結果から、NPQ誘導におけるLHCIIの動態制御に必須なグラナの環境をRIQタンパク質は最適化していることを提唱する。本研究は、陸上植物特異的なチラコイド構造と光防御機構の機能的関係性における初めての遺伝学的証拠である。
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| Research Progress Status |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(3 results)
Research Products
(11 results)
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[Journal Article] Grana-localized proteins, RIQ1 and RIQ2, affect the organization of light-harvesting vomplex II and grana stacking in Arabidopsis.2016
Author(s)
Ryo Yokoyama, Hiroshi Yamamotoa, Maki Kondo, Satomi Takeda, Kentaro Ifuku, Yoichiro Fukao, Yasuhiro Kamei, Mikio Nishimura,Toshiharu Shikanai
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Journal Title
Plant Cell
Volume: 28
Issue: 9
Pages: 2261-2275
DOI
Related Report
Peer Reviewed / Open Access / Acknowledgement Compliant
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