| Project/Area Number |
17740280
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Research Field |
Biophysics/Chemical physics
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| Research Institution | Meisei University |
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Principal Investigator |
鈴木 陽子 明星大学, 理工学部, 准教授 (70342631)
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| Project Period (FY) |
2005 – 2006
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2006)
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| Budget Amount *help |
¥1,200,000 (Direct Cost: ¥1,200,000)
Fiscal Year 2006: ¥500,000 (Direct Cost: ¥500,000)
Fiscal Year 2005: ¥700,000 (Direct Cost: ¥700,000)
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| Keywords | 蛋白質 / フォールディング / 解析的モデル |
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| Research Abstract |
蛋白質フォールディング機構に対する理論的なアプローチとして、解析的モデルの構築を目的として研究を行った。蛋白質分子のもつ自由エネルギーは、内部エネルギーと形状エントロピーの打ち消しあいによって得られる量である。そこで、内部エネルギーについては、計算結果をGoモデルシミュレーションと比較するため、残基間の結合エネルギーは一定としたうえで、エントロピーのフォールディングに伴う変化に対する評価をどのように行うかに焦点を当てた。モデルの構築にあたっては、フォールドした蛋白質のトポロジカルな性質、特に天然状態において結合している残基対のペピチド鎖における位置をベースして考えた。前年度の研究において申請者は、アミノ酸残基をバネでつながったビーズのように考え、ペプチド鎖を、天然コンタクトが起こっているような残基対に対してのみ引力相互作用が働いているガウス鎖として表すことにより、モデルハミルトニアンを導入した。そして、このモデルをテストするため、簡単なペプチドに対して、エントロピー、比熱の温度変化を計算した。解析的計算によって得られた結果をGoモデルシミュレーションから得られた結果と比較したところ、比熱曲線は再現されたが、エントロピーに関しては、転移点よりも高い温度においてフレキシビリティーが大きいという問題があった。この問題を解決するため、今年度は、残基間の多対相互作用をモデルハミルトニアンに加えることにより、フォールディングにおける共同的な振る舞いの効果を導入した。前年度と同様に、簡単なペプチドに対して内部エネルギー、エントロピー、比熱の温度変化を計算した結果、フレキシビリティーは、多体効果を入れていないときに比べて減少し、Goモデルシミュレーションの結果を非常によく再現することがわかった。以上の結果を、日本物理学会2007年春季大会にて発表した。
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