Elucidation of molecular mechanisms regulating anabolic pathways after amino acid starvation

• Project/Area Number: 17K07806
• Research Category: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• Allocation Type: Multi-year Fund
• Section: 一般
• Research Field: Food science
• Research Institution: Nagoya University of Arts and Sciences
• Principal Investigator: Izawa Ichiro 名古屋学芸大学, 管理栄養学部, 教授 (20311441)
• Project Period (FY): 2017-04-01 – 2020-03-31
• Project Status: Completed (Fiscal Year 2019)
• Budget Amount: ¥4,810,000 (Direct Cost: ¥3,700,000、Indirect Cost: ¥1,110,000); Fiscal Year 2019: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000); Fiscal Year 2018: ¥1,430,000 (Direct Cost: ¥1,100,000、Indirect Cost: ¥330,000); Fiscal Year 2017: ¥1,950,000 (Direct Cost: ¥1,500,000、Indirect Cost: ¥450,000)
• Keywords: ミトコンドリア / リボソーム / アミノ酸飢餓 / ストレス応答 / 栄養学 / シグナル伝達

Outline of Final Research Achievements

We examined the roles of ObgH2, a human homolog of the bacterial Obg family proteins, in the cellular responses to the amino acid starvation. We observed that endogenous ObgH2 localized at the mitochondria. We found that in HEK293T cells, the knockdown of ObgH2 using siRNAi did not markedly affect the cellular responses after the amino acid starvation.

Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements

Obgファミリータンパク質は細菌からヒトまで保存されており、重要な機能を担っていることが推測される。本研究では、ヒトObgタンパク質ObgH2の機能を解析し、ObgH2がアミノ酸欠乏のシグナルには関与していないとの結果を得た。最近問題となっている薬剤耐性の克服を目指して、細菌Obgの機能を解析する研究も報告されているので、細菌とヒトのObgの機能の差異を明らかにしていくことは重要であると考えられる。

Research Products

• [Journal Article] 健康会席弁当箱の考案 (2018)
  • Author(s): 水口笑菜，上村優衣，岸田幸奈，小池杏佳，齋藤優里，田中あず紗，野々山咲来，堀江裕子，南ふらの，渡邊奈々美，秦志織，塚原丘美，井澤一郎
  • Journal Title: 名古屋学芸大学健康・栄養研究所年報 Volume: 10 Pages: 57-64
  • NAID: 120006867844
  • Peer Reviewed / Open Access
• [Presentation] 健康会席弁当箱の考案 (2019)
  • Author(s): 山本菜月，伊藤有理沙，青戸恭平，糸川真矢，佐藤遼，水川優輝，山下瑞生，渡辺菜月，秦志織，塚原丘美，井澤一郎．
  • Organizer: 第66回日本栄養改善学会学術総会（富山）
• [Remarks] 名古屋学芸大学ホームページ
  • URL: https://www.nuas.ac.jp/