Elongin BC型ユビキチンリガーゼによる細胞分裂、細胞分化制御
Project/Area Number |
18K06213
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Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
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Allocation Type | Multi-year Fund |
Section | 一般 |
Review Section |
Basic Section 44010:Cell biology-related
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Research Institution | Fukuoka Women's University (2019-2020) Nagoya University (2018) |
Principal Investigator |
奥村 文彦 福岡女子大学, 国際文理学部, 准教授 (00507212)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
原 太一 早稲田大学, 人間科学学術院, 教授 (00392374)
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Project Period (FY) |
2018-04-01 – 2022-03-31
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Project Status |
Granted (Fiscal Year 2020)
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Budget Amount *help |
¥4,420,000 (Direct Cost: ¥3,400,000、Indirect Cost: ¥1,020,000)
Fiscal Year 2020: ¥1,170,000 (Direct Cost: ¥900,000、Indirect Cost: ¥270,000)
Fiscal Year 2019: ¥1,040,000 (Direct Cost: ¥800,000、Indirect Cost: ¥240,000)
Fiscal Year 2018: ¥2,210,000 (Direct Cost: ¥1,700,000、Indirect Cost: ¥510,000)
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Keywords | ユビキチン / タンパク質分解 / 筋分化 / 骨格筋分化 / 細胞周期 / 細胞分化 |
Outline of Annual Research Achievements |
本申請課題はElongin BC型ユビキチンリガーゼによる細胞分裂、細胞分化の制御メカニズムの解明を目的とするものである。本年度は特にユビキチンリガーゼFODの解析を進めた。FODは機能未知のユビキチンリガーゼであり、標的とする基質タンパク質も同定されていなかった。 FODの生理的な役割を明らかにするために、FOD結合タンパク質を探索した結果、いくつかのタンパク質を同定した。そのうちの一つはFODと結合したが、FOD依存的なユビキチン修飾がみられず、また、FODの過剰発現やノックダウンはそのタンパク質の安定性に影響しなかった。 このタンパク質は筋分化に必要なタンパク質であるので、FODノックダウン細胞を作製し筋分化過程を解析した結果、FODノックダウンは筋分化を亢進することが明らかとなった。 また、筋分化に伴いFODの発現が誘導されることも見出した。したがって、FODは筋分化に伴って発現が誘導され、筋分化を抑制する新規タンパク質であることが予想される。現在、国際誌に投稿中である。
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Current Status of Research Progress |
Current Status of Research Progress
3: Progress in research has been slightly delayed.
Reason
昨年度中に発表予定であったが、大学の閉鎖などにより解析が遅れた。
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Strategy for Future Research Activity |
現在投稿中であるので、査読者のコメントをもとに追加実験を行い、国際誌に発表する。
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Report
(3 results)
Research Products
(18 results)
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[Journal Article] Insulin-like growth factor 1 receptor stabilizes the ETV6-NTRK3 chimeric oncoprotein by blocking its KPC1/Rnf123-mediated proteasomal degradation2018
Author(s)
Tognon, C. E., Rafn, B., Cetinbas, N. M., Kamura, T., Trigo, G., Rotblat, B., Okumura, F., Matsumoto, M., Chow, C., Davare, M., Pollak, M., Mayor, T., and Sorensen, P. H.
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Journal Title
Journal of Biological Chemistry
Volume: 293
Pages: 12502-12515
DOI
Related Report
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research
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[Journal Article] The HECT-type ubiquitin ligase Tom1 contributes to the turnover of Spo12, a component of the FEAR network, in G2/M phase2018
Author(s)
Nakatsukasa, K., Sone, M., Alemayehu, D. H., Okumura, F., and Kamura, T.
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Journal Title
FEBS letters
Volume: 592
Pages: 1716-1724
Related Report
Peer Reviewed
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