| Project/Area Number |
20K05637
|
|---|
| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
|
| Allocation Type | Multi-year Fund |
|---|
| Section | 一般 |
|---|
| Review Section |
Basic Section 35020:Polymer materials-related
|
|---|
| Research Institution | National Institute of Advanced Industrial Science and Technology |
|---|
Principal Investigator |
Fukuoka Tokuma 国立研究開発法人産業技術総合研究所, 材料・化学領域 機能化学研究部門, 研究グループ長 (90415737)
|
|---|
| Project Period (FY) |
2020-04-01 – 2023-03-31
|
| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2022)
|
| Budget Amount *help |
¥4,420,000 (Direct Cost: ¥3,400,000、Indirect Cost: ¥1,020,000)
Fiscal Year 2022: ¥390,000 (Direct Cost: ¥300,000、Indirect Cost: ¥90,000)
Fiscal Year 2021: ¥650,000 (Direct Cost: ¥500,000、Indirect Cost: ¥150,000)
Fiscal Year 2020: ¥3,380,000 (Direct Cost: ¥2,600,000、Indirect Cost: ¥780,000)
|
|---|
| Keywords | 弾性タンパク質 / 人工ポリペプチド / バイオエラストマー / レジリン / タンパク質 / 弾性高分子 / バイオベース材料 / 酸化カップリング |
|---|
| Outline of Research at the Start |
本研究では、レジリンの代表的な3種類の繰り返しアミノ酸配列（AQTPSSQYGAP等）がそれぞれ単一、または異種配列がブロック毎に繰り返されるハイブリッドポリペプチドを、生物学的重合法により合成する。続いて酸化還元酵素等を用いて、得られたポリペプチド中のチロシン残基の酸化カップリングを行い、種々の架橋ポリペプチドを得る。さらに架橋前後のポリペプチドからフィルム及びハイドロゲルを作製し、熱物性、機械的強度の評価、粘弾性測定等を行う。これらの解析結果からポリペプチドの構造－物性相関を明らかにし、天然レジリン以上の高復元力、高耐久性を示す最適構造のポリペプチドを提供する指針を得る。
|
| Outline of Final Research Achievements |
Resilin is an elastic protein expected as a highly elastic biomaterial to replace synthetic rubbers. In this study, to obtain a novel highly elastic artificial polypeptide by genetic technology, several artificial genes encoding repetitive amino acid sequences of resilin were designed, synthesized, and transformed to Escherichia coli. In particular, we focused on hybrid polypeptides in which Ag (= GAPAQTPSSQY) and EI (GGRPSDSYGAPGGGN) sequences are linked like block copolymers, and prepared hybrid polypeptides in which each of Ag and EI sequences was repeated 16 times (Ag16-EI16 and EI16-Ag16). In addition, we attempted to compare the properties of these polypeptides and a homo-polypeptide in which the Ag sequence was repeated 32 times (Ag32).
|
| Academic Significance and Societal Importance of the Research Achievements |
本研究では、人工遺伝子を設計・合成し、宿主（大腸菌）内でこれを過剰発現させる「生物学的重合法」により、特定のアミノ酸配列を有する狙い通りの配列を持つポリペプチドの合成を行った。本手法によれば、鎖長、連鎖配列、立体構造が厳密に制御された「『単一』機能性高分子（人工ポリペプチド）」が得られるため、高弾性タンパク質として知られるレジリンを模倣した異なる配列のポリペプチドを創出できる。特に、異種のポリペプチドを自在に連結した非天然型のハイブリッドポリペプチドの設計・合成も可能となる。これらの構造－物性相関を明らかにすることができれば、新しいバイオ高分子弾性材料を提供する指針を得ることができる。
|
