植物細胞壁多糖合成に関与するゴルジ体局在膜タンパク質複合体の解析
Publicly Offered Research
Project Area | Plant cell wall as information-processing system |
Project/Area Number |
15H01241
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Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
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Allocation Type | Single-year Grants |
Review Section |
Biological Sciences
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Research Institution | Ritsumeikan University |
Principal Investigator |
石水 毅 立命館大学, 生命科学部, 准教授 (30314355)
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Project Period (FY) |
2015-04-01 – 2017-03-31
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Project Status |
Completed (Fiscal Year 2016)
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Budget Amount *help |
¥8,710,000 (Direct Cost: ¥6,700,000、Indirect Cost: ¥2,010,000)
Fiscal Year 2016: ¥4,420,000 (Direct Cost: ¥3,400,000、Indirect Cost: ¥1,020,000)
Fiscal Year 2015: ¥4,290,000 (Direct Cost: ¥3,300,000、Indirect Cost: ¥990,000)
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Keywords | 植物 / 細胞壁 / 酵素 / 多糖 / キシラン / ペクチン / 糖転移酵素 / タンパク質複合体 / 糖鎖 / 蛋白質 |
Outline of Annual Research Achievements |
植物細胞壁多糖キシランは、セルロースと並んで二次細胞壁を構成する主要多糖である。キシラン合成に関わる酵素は同定されてきているが、それらが構成していると考えられている酵素複合体はこれまでに見出されていない。本研究では、キシラン合成に関わる酵素複合体の同定を試みた。キシラン合成活性を生化学的に同定する方法を構築した。この方法を用いたキシラン合成活性を指標に、BN-PAGE法により、キシラン合成活性を有し、IRX10タンパク質を含む分子質量610kDaのゴルジ体局在膜タンパク質複合体をVND7過剰発現タバコBY-2細胞分化誘導株から見出した。 また別途、一次細胞壁の主要構成多糖ペクチン成分ラムノガラクツロナンI主鎖の生合成に関わるラムノース転移酵素をコードする遺伝子の同定を試みた。本研究ではまず、本酵素の活性測定法を構築した。次いで、ラムノガラクツロナンIを主成分とするシロイヌナズナ種子ムシレージの生合成時に高発現する遺伝子をラムノース転移酵素の候補遺伝子とし、先に構築した本酵素の活性測定法を利用して、シロイヌナズナのラムノース転移酵素遺伝子を同定した。このラムノース転移酵素およびそのホモログは、新規の糖転移酵素ファミリーを構成するものであった。
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Research Progress Status |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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Strategy for Future Research Activity |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(2 results)
Research Products
(28 results)
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[Journal Article] Biochemical characterization of rhamnosyltransferase involved in biosynthesis of pectic rhamnogalacturonan I in plant cell wall2017
Author(s)
Uehara Y, Tamura S, Maki Y, Yagyu K, Mizoguchi T, Tamiaki H, Imai T, Ishii T, Ohashi T, Fujiyama K, Ishimizu T
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Journal Title
Biochemical and Biophysical Research Communications
Volume: 486
Issue: 1
Pages: 130-136
DOI
Related Report
Peer Reviewed
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[Journal Article] Molecular characterization of tomato α1,3/4-fucosidase, a member of glycosyl hydrolase family 29, involved in degradation of plant complex type N-glycans.2017
Author(s)
Rahman, M.D., Maeda, M., Itano, S., Hossain, M.A., Ishimizu, T., Kimura, Y.
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Journal Title
J. Biochem.
Volume: 161
Pages: 421-432
DOI
NAID
Related Report
Peer Reviewed / Open Access / Int'l Joint Research
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[Presentation] Degradation pathway of plant complex-type N-glycans: Identification and characterization of α1,3-fucosidase2016
Author(s)
Kato, S., Hayashi, M., Kitagawa, M., Maeda, M., Kimura, Y., Igarashi, K., Kasahara, M., and Ishimizu, T.
Organizer
28th International Carbohydrate Symposium
Place of Presentation
ニューオリンズ(アメリカ)
Year and Date
2016-07-19
Related Report
Int'l Joint Research
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