インフルエンザウイルスHAストーク糖鎖の役割に関する研究
Publicly Offered Research
| Project Area | Molecular basis of host cell competency in virus infection |
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| Project/Area Number |
15H01270
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Biological Sciences
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| Research Institution | National Institute of Infectious Diseases |
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Principal Investigator |
竹田 誠 国立感染症研究所, ウイルス第三部, 部長 (40311401)
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| Project Period (FY) |
2015-04-01 – 2017-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2016)
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| Budget Amount *help |
¥10,270,000 (Direct Cost: ¥7,900,000、Indirect Cost: ¥2,370,000)
Fiscal Year 2016: ¥5,070,000 (Direct Cost: ¥3,900,000、Indirect Cost: ¥1,170,000)
Fiscal Year 2015: ¥5,200,000 (Direct Cost: ¥4,000,000、Indirect Cost: ¥1,200,000)
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| Keywords | インフルエンザウイルス / 糖鎖 / ヘマグルチニン / ウイルス |
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| Outline of Annual Research Achievements |
ノックアウトマウスを用いたこれまでの研究でわれわれは、気道上皮に発現している宿主のプロテアーゼTMPRSS2が、A型インフルエンザウイルスのヘマグルチニン（HA）を開裂する必須酵素であることを証明してきた。本研究では、さらに
（１）A型インフルエンザウイルスのH3亜型HAタンパクの8番目のアミノ酸には、N型糖鎖（8位N型糖鎖）が付加されている（他の亜型では、この糖鎖はない）。この糖鎖によってHAタンパク開裂（ウイルス活性化）のプロテアーゼ特異性が制御されていることを明らかにした。（２）H3亜型の8位N型糖鎖は、ヒト、鳥に由来するウイルス株では保存されているが、ブタに由来するウイルス株では、保存性が低いことを明らかにした。（３）他の亜型ウイルスでも、糖鎖の位置は異なるが、立体構造上、ストークに位置する糖鎖が、H3亜型と同様にプロテアーゼ特異性に関係していることを明らかにした。
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| Research Progress Status |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(2 results)
Research Products
(5 results)
