ユビキチンによるタンパク質翻訳後修飾のダイナミクス
| Project Area | New aspect of the ubiquitin system : its enormous roles in protein regulation |
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| Project/Area Number |
25112507
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| Research Category |
Grant-in-Aid for Scientific Research on Innovative Areas (Research in a proposed research area)
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| Allocation Type | Single-year Grants |
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| Review Section |
Biological Sciences
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| Research Institution | Kanazawa University |
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Principal Investigator |
紺野 宏記 金沢大学, バイオAFM先端研究センター, 准教授 (80419267)
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| Project Period (FY) |
2013-04-01 – 2015-03-31
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| Project Status |
Completed (Fiscal Year 2014)
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| Budget Amount *help |
¥11,700,000 (Direct Cost: ¥9,000,000、Indirect Cost: ¥2,700,000)
Fiscal Year 2014: ¥5,850,000 (Direct Cost: ¥4,500,000、Indirect Cost: ¥1,350,000)
Fiscal Year 2013: ¥5,850,000 (Direct Cost: ¥4,500,000、Indirect Cost: ¥1,350,000)
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| Keywords | 高速原子間顕微鏡 / ユビキチン / 1分子観察 / ユビキチン修飾 / 高速原子間力顕微鏡 |
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| Outline of Annual Research Achievements |
ユビキチン化関連酵素の中でも実際にタンパク質にユビキチンを付加する役割を担っているE3のドメイン部分の高速AFM観察を行い、構造生物学的手法により予想されていた大きな構造変化をリアルタイムで検証することに成功した。これはE3のドメイン部分の構造変化をリアルタイムで観察した最初の事例である。さらに、ユビキチン化に必須な各種酵素の構造変化と集合・解離のダイナミクス、及び、それに伴う基質タンパク質のポリユビキチン鎖の伸長反応の高速AFM観察に取り組んだ。この過程で、複数のタンパク質のうち特定のタンパク質のみを選択的に基板上に固定化する必要が生じたため、アビジンとビオチンの強い結合親和性を利用した基盤修飾方法を確立した。
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| Research Progress Status |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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| Strategy for Future Research Activity |
26年度が最終年度であるため、記入しない。
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Report
(2 results)
Research Products
(9 results)
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[Journal Article] Next-generation sequencing-based analysis of reverse transcriptase fidelity.2018
Author(s)
Jin, Y., Kato, T., Furu, M., Nasu, A., Kajita, Y., Mitsui, H., Ueda, M., Aoyama, T., Nakayama, T., Nakamura, T. and Toguchida, J.
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Journal Title
Biochem. Biophys. Res. Commun.
Volume: 391
Pages: 1259-1264
Related Report
Peer Reviewed / Open Access / Acknowledgement Compliant
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