研究課題/領域番号 |
01637003
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研究種目 |
重点領域研究
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配分区分 | 補助金 |
研究機関 | 名古屋大学 |
研究代表者 |
斎藤 英彦 名古屋大学, 医学部, 教授 (20153819)
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研究分担者 |
高橋 芳右 新潟大学, 医学部, 助手 (70163285)
千谷 晃一 藤田学園保健衛生大学, 医学部, 教授 (60179942)
福井 弘 奈良県立医科大学, 教授 (20075104)
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研究期間 (年度) |
1989
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研究課題ステータス |
完了 (1989年度)
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配分額 *注記 |
16,000千円 (直接経費: 16,000千円)
1989年度: 16,000千円 (直接経費: 16,000千円)
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キーワード | 第VIII因子 / 第IX因子 / Von Willebrand因子 / 血友病 / ビトロネクチン / フィブロネクチン |
研究概要 |
日本人における血友病B(IX因子欠之症)の保因者診断にIX因子遺伝子近傍のDXS99が有用であること、および新しいIX因子遺伝子内多型性を見い出した。これはA^<192>→G変換で日本人女性での診断有効率は39%であった。vWfに対するモノクロナル抗体(NMCー4)を用いて、vWfの血小板膜GPIb結合ドメインの位置が、分子量97,000のフラグメント上にあることを明らかにした。また、TTP、DIC、CMLなどの血栓性疾患では、血漿中のvWf濃度が増加し高分子マルチマーが低下すると共に、一部ではvWfのフラグメント化がみられた。ヒト血漿中のビトロネクチンの微量測定法の開発とともに、2つの型が存在することを明らかにした。この原因としては遺伝子のポルモルフィズムが推定されており、現在DNA診断法を検討中である。プロティンAに遺伝子工学技術を用いてRGDSテトラペチチドを挿入した人工細胞接着蛋白質を作成した。この合成蛋白はプロティンAのIgG結合能に加えて、プラスチック表面にBHK細胞を接着する活性を示した。この方法の応用により種々の蛋白質にRGDSテトラペプチドを挿入した人工多機能細胞接着蛋白質を任意に作成できるものと思われる。本研究は、臨床医学と分子生物学の分野の研究者の緊密な協力のもとに研究を進めており、その成果は血栓形成、止血機構の解明に重要であると思われる。
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