| 研究課題/領域番号 |
01880031
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| 研究種目 |
試験研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
生体物性学
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| 研究機関 | 長岡技術科学大学 |
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研究代表者 |
三井 幸雄 長岡技術科学大学, 工学部, 教授 (40012637)
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| 研究分担者 |
石黒 正路 サントリー(株)生物医学研究所, 室長
永嶋 伸也 味の素(株)中央研究所, 生任研究員
中村 和郎 長岡技術科学大学, 工学部, 助教授 (00012675)
NAGASHIMA Nobya Principal investigator Central Research Institute, Ajinomoto Ltd.
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| 研究期間 (年度) |
1989 – 1990
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| 研究課題ステータス |
完了 (1990年度)
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| 配分額 *注記 |
4,600千円 (直接経費: 4,600千円)
1990年度: 500千円 (直接経費: 500千円)
1989年度: 4,100千円 (直接経費: 4,100千円)
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| キーワード | コンピュ-タ-・グラフィックス / 蛋白質の構造 / X線解析 / 蛋白結晶子 / 蛋白質の構造の精密化 / 蛋白結晶学 |
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| 研究概要 |
1.CPU一体化3次元グラフィックス装置“IRIS"を購入し、基本性能テストを行った。 現在、図形表示プログラムQUANTA、分子動力学計算プログセムCHARMMが自由に使える状態となっている。
2.今までVector Generalディスプレイ上で動いていた“FRODO"と称する電子密度適合プログラムをIRISに移動することに成功した。 これにより、蛋白質の電子密度分布図の解釈が飛躍的に容易になった。
3.マウスのβーインタ-フェロンについては、3.OA分解能の電子密度分布図の算出に成功し、世界ではじめて、その立位構造を解明することが出来た。 また、分子動力学を併用したプログラムであるXPLORを動かして、この構造の徹底的な精密化を行うことに成功した。
4.リボヌクレア-ゼMsについては、その3'GMPとの複合体の立体構造を解明し、2.5A分解能で精密化することに成功した。 更にGpC,ApCとの複合体について同様な研究を行い、リボヌクレア-ゼの分子識別の機構を解明することが出来た。
5.上記の3.のマウスのβーインタ-フェロンを基にして、上記の1.のQUANTA,CHARMMの支援のもとに、ヒトβーインタ-フェロンま構造を類推することが出来た。
6.タンパク性プロテア-ゼ・インヒビタ-SSIとその標的酸素サブチリシとの複合体は分子量が約8万となる。したがって、従来、その構造精密化は、極めて困難であったが、今回の研究によって確立した上記の1.,2.のシステムにより、その完全な構造精密化に成功した。
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