| 研究課題/領域番号 |
02404043
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| 研究種目 |
一般研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
循環器内科学
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
由井 芳樹 (1991) 京都大学, 医学部, 助手 (20158330)
河合 忠一 (1990) 京都大学, 医学部, 教授 (70025659)
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| 研究分担者 |
服部 隆一 京都大学, 医学部, 助手 (00183559)
由井 芳樹 京都大学, 医学部, 助手 (20158330)
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| 研究期間 (年度) |
1990 – 1991
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| 研究課題ステータス |
完了 (1991年度)
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| 配分額 *注記 |
29,500千円 (直接経費: 29,500千円)
1991年度: 9,200千円 (直接経費: 9,200千円)
1990年度: 20,300千円 (直接経費: 20,300千円)
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| キーワード | 内膜 / 内皮細胞 / EDRF / NO / 動脈硬化 / 血柱 / Ca^<++> / カルモジュリン / 血管内膜 / 血栓 / RSNO / 血管 / 白血球 |
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| 研究概要 |
1.EDRFの制御系を明らかにした。血中のリポ蛋白は血管のEDR(内膜由来地緩反応)現象を抑制することが明らかになった。これはNO(EDRF)の発生の段階でなく発生したNOの崩壊を促進するためである。
2.プロスタサイクリン制御系の研究では急性心筋梗塞、不安定狭心症の病因に関連して血柱形成時期にHDLの主要アポ蛋白であるアポAーIが低下してプロスタサイクリンの安定化作用の低下がおき、抗血小板凝集作用が減弱して血柱傾向になることを明らかにした。又プロスタサイクリンは細胞内のコレステリルエステルを分解する水解酵素活性を上昇させる作用があるがHDL、アポAーIによりプロスタサイクリンを安定化させることにより細胞内のコレステリルエステル分解が促進されることを明らかにした。
3.NO(EDRF)合成酵素はサイトゾ-ル中では安定であるが、2'.5'ADPーaffinityにより精製すると非常に不安定になる。サイトゾ-ル中にこの不安定な酵素を安定化する因子を見出した。本因子は分子量が500以下であり中性付近では電荷がないことが判った。
4.NO合成酵素はCa^<++>ーCalmodulin要求性の有無により2つに分類されることが判明した。小脳、内皮細胞のような構成型酵素ではCa^<++>ーCalmodulinが活性発現に必要であり、マクロファ-ジのような誘芽型酵素ではCa^<++>ーCalmodulinが不必要であることが判明した。
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