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DNA結合蛋白質に関連したHg・Znペプチド錯体の合成・NOESY・XAFS

研究課題

研究課題/領域番号 03241225
研究種目

重点領域研究

配分区分補助金
研究機関東京理科大学

研究代表者

山村 剛士  東京理科大学, 理学部, 助教授 (00114702)

研究分担者 千喜良 誠  中央大学, 理工学部, 教授 (70006328)
研究期間 (年度) 1991
研究課題ステータス 完了 (1991年度)
配分額 *注記
1,900千円 (直接経費: 1,900千円)
1991年度: 1,900千円 (直接経費: 1,900千円)
キーワードDNA結合蛋白質 / Zinc Finger / MerR / 人工金属蛋白質 / 距離幾何学 / NMR / XAFS / 分子動力学
研究概要

我々は、人工金属蛋白質の活性サイトとなるべきコアを探索することを念頭に、MerR・ZincFingerなどのDNA結合蛋白質の金属イオン結合サイトをモデルペプチド(CysーXーYーCys/M)を用いて調査することを考えており、今年度はその第一ステップとして、1)錯形成や配位幾何の変化に伴うペプチドコンフォ-メ-ションの変化を明らかにする、2)構造解析手法の発展を圖る、の2点を計画した。以下にその成果を述べる。
1)ペプチド錯体の構造解析は、NMR(ペプチド部;2DーNMR,J,Hydrogen Bonding)とXAFS(金属イオン;EXAFS,XANES)から種々の原子間距離を推定し、これらの距離情報から距離幾何学によって構造を推定する手法を発展させた。開発した距離幾何学プログラムCADMOSは、錯体部分を扱え、且つ、Ottenらによる離散的ク-リングスケジュ-ルに従う模擬徐冷法を備えた、現在最も先進的なプログラムである。
2)CysーXーYーCysの水銀2配位及び3配位錯体を準備し、両者の間の平衡を明らかにすると共に、前者から後者への変化に伴う配位幾何の変化(EXAFS,XANES)と、コンフォ-メ-ションの変化(2DーNMR)を、距離幾何学計算で明らかにし、AMBERによる分子動力学計算と比較下。更に、4配位亜鉛錯体の構造も解析し、これら全て錯体の構造を、Zinc Finger中の亜鉛サイトの構造及びルブレドキシンの構造と比較した。その結果、これらのペプチド錯体メインル-プのコンフォ-メ-ションは、C端側のβカ-ボン部分を除いてよく一致することがわかった。
3)現在更に、アミノ酸配列の延びたCysーXーYーCysーAーBータイプのペプチド及び、これを最小単位としてDNA結合性のαヘリックスを導入することを実行或いは計画中である。

報告書

(1件)
  • 1991 実績報告書
  • 研究成果

    (1件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (1件)

  • [文献書誌] Takeshi YAMAMURA: "Distribution Map of Nickel Kーray Absorption Near Edge Structure.Situation of the Nickels in Hydrogenases in the Map" Chemistry Letters. 875-878 (1991)

    • 関連する報告書
      1991 実績報告書

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公開日: 1991-04-01   更新日: 2016-04-21  

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