| 研究分担者 |
山本 泰望 大阪大学, 理学部, 助教授 (50028221)
丸山 工作 千葉大学, 理学部, 教授 (60012267)
盛田 フミ 北海道大学, 理学部, 教授 (80000818)
岡本 光弘 大阪大学, 医学部, 教授 (90028613)
祖父江 憲治 大阪大学, 医学部, 教授 (20112047)
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| 研究概要 |
本研究班は計画指定班員8名によって構成され,別に公募班員11名が加って共同研究体制をとった。
平滑筋の収縮蛋白ミオシン制御機構についてキナ-ゼ,フオスファタ-ゼサイクルについて追求され(盛田),公募班員の協力のもとミオシン分子上配列との関係で検討されている。一方アクチン系の制御蛋白,カルデスモンはcDNAクロ-ニングは終り,その発現様式の検討が,非筋型との比較の上で進められている(祖父江)。新らしい調節蛋白カルポニンの非変性的精製法が進められたが,従来の熱変性法と性質上の差は認められなかった(丸山)。cDNAクロ-ニングがカルポニンも終了し,さらにそのファミリ的アイソマ-もつかまり,さらにSM22という未知の機能をもった蛋白の配列の相同性もわかってきた(柴田)。これらの調節蛋白はLatch機構との関連が考えられており,公募班員の協力下に詳細な検討が続けられている。
一方,収縮と膜の関係は細胞膜との関係では表面膜のアネキシンファミリ-に属する新らしい蛋白の分離精製が行われ(小林),小胞体膜からはCa^<2+>ーATPア-ゼの新らしい抽出精製が試みられている(山本)。
本重点研究の中心課題については平滑筋と内皮のクロスト-クが言われているが,本班でも血球成分と内皮の相互関係について実際に収縮蛋白の抽出がはじめられた(岡本)。さらにリン酸化酵素の広い抑制薬,K252aが,両方の細胞に与えられてその効果に大きな差があることがわかった。平滑筋では増殖抑制のみであるが,内皮では核DNAの多重化,細胞の巨大化が生じた(野々村)。この間公募班員の協力を得て内皮,平滑筋の全体像を明らかにすると共に,特にLatch状能をin vitro上ではっきりさせて,新らしい調節蛋白の役割も明らかにしていきたい。
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