| 研究課題/領域番号 |
03454122
|
|---|
| 研究種目 |
一般研究(B)
|
| 配分区分 | 補助金 |
|---|
| 研究分野 |
生理学一般
|
|---|
| 研究機関 | 熊本大学 |
|---|
研究代表者 |
志賀 潔 熊本大学, 医学部, 教授 (40028527)
|
|---|
| 研究分担者 |
佐藤 恭介 熊本大学, 医学部, 助手 (80205905)
二科 安三 熊本大学, 医学部, 助教授 (50112553)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
1991 – 1993
|
| 研究課題ステータス |
完了 (1993年度)
|
| 配分額 *注記 |
5,800千円 (直接経費: 5,800千円)
1993年度: 1,000千円 (直接経費: 1,000千円)
1992年度: 2,400千円 (直接経費: 2,400千円)
1991年度: 2,400千円 (直接経費: 2,400千円)
|
|---|
| キーワード | フラビン蛋白 / 蛋白 / サブユニット / FAD / AMP / 蛋白のfolding / 蛋白の変性 / 電子伝達 / ATP / ADP / 蛋白構造 / 共鳴ラマンスペクトル |
|---|
| 研究概要 |
豚腎臓より得られるElectron-transferring flavoprotein(ETF)はheterodimerであり、1分子のFADとAMPを含んでいることを明らかにした。FADは電子移動における活性中心であるが、AMPは電子移動には直接の関与はしない。その作用は蛋白の高次構造の形成を促進することである。即ち、DENATURE型のETFをNATIVE型ETFに変換する過程で重要な役割をはたすのである。
さらに我々はETFのふたつのサブユニット(αとβ)の分離精製法を開発し、これらのサブユニットとAMP,FADよりNATIVEなホローETFの再構成に成功した。サブユニットの分離は尿素あるいはグワニヂンを用いETFを変生させることにより可能となり、得られた両サブユニットはUNFOLDING型となっている。これより変生剤を除去しAMP及びFADを共存させることによりNATIVE型ホローETFを再生できたのである。またFADのETFに対する結合は両サブユニット共存下でのみ可能であり、各サブユニットは単独ではFADを結合できない。
|
