| 研究課題/領域番号 |
04237108
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| 研究種目 |
重点領域研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 九州工業大学 |
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研究代表者 |
岡元 孝二 九州工業大学, 情報工学部, 教授 (40122618)
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| 研究分担者 |
近藤 道男 佐賀大学, 理工学部, 教授 (30039250)
甲斐原 梢 九州大学, 理学部, 助手 (90080564)
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| 研究期間 (年度) |
1992
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| 研究課題ステータス |
完了 (1992年度)
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| 配分額 *注記 |
2,400千円 (直接経費: 2,400千円)
1992年度: 2,400千円 (直接経費: 2,400千円)
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| キーワード | 血管構築素材 / エラスチン / 自己集合組織化 / 弾性機能 / 老化 |
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| 研究概要 |
1.今年度に得られた成果
血管構築素材であるエラスチンの弾性発現の基礎となる分子構造は、細胞外空間でのエラスチン前駆体の自己集合組織過程に於て形成されるが、この過程を試験管内で人工的に再現し、正常および老化エラスチンを模したモデルペプチドの自己集合組織化特性を検討した。まず正常モデルペプチドと老化モデルペプチドの作製した。すなわち正常モデルペプチドとしてエラスチンの弾性発現部位ペプチド配列であるポリペンタペプチド(Gly^3-Val^4-Gly^5-Val^1-Pro^2)n(以下Val-pppと略す)を大量に合成し、老化モデルペプチドとして上記の4位Val残基にG/u又はLysを約4%導入した4%Glu-PPP又は4%Lys-PPPを大量に合成した。ついでVal-PPPの自己集合化の様式を濁度(400nm)測定、示差走査熱量測定、円偏光二色性測定、NMR測定に基づき、分子の運動性、分子の高次構造、熱量変化、水分子との相互作用、イオン種の効果等を検討した。その結果、Val-PPPは温度上昇に伴い自己集合し、温度降下に伴い自己脱集合し、その過程は完全に可逆的であること、分子間疎水的相互作用が自己集合の駆動力であること、自己集合の熱量変化は吸熱反応であること、水と親和性(粘着性)の高いMg存在下では自己集合時には大きな熱量変化が要求されることなどが示唆された。さらに自己集合に伴って分子はほどけた構造から折りたたまれた規則構造へと変化し、その際,3位のGly残基の運動性は束縛されるが、5位のGly残基の運動性はあまり束縛されないことが判明し、5位Gly残基付近の配列の可動性が弾性発現の要因である可能性が示唆された。
2、今後の研究の展開
老化モデルペプチドを用いて、自己集合組織過程、弾性機能低下およびその構造変化をバイオメカニクスの立場から解析する。
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