| 研究課題/領域番号 |
04247201
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| 研究種目 |
重点領域研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 千葉大学 |
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研究代表者 |
張ヶ谷 健一 千葉大学, 医学部, 助教授 (40101894)
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| 研究分担者 |
武内 利直 千葉大学, 医学部, 助手 (00167488)
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| 研究期間 (年度) |
1992
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| 研究課題ステータス |
完了 (1992年度)
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| 配分額 *注記 |
2,000千円 (直接経費: 2,000千円)
1992年度: 2,000千円 (直接経費: 2,000千円)
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| キーワード | β1インテグリン / モノクロナール抗体 / 細胞間相互作用 / 細胞接着 |
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| 研究概要 |
CF9抗体の認識抗原は分子量13KDの膜蛋白であり、この抗体を用いてKM-101膜蛋白を免疫沈降すると165KDの蛋白質が同時に沈降した。このことはCF9抗原は165KDの蛋白とヘテロダイマーを形成していることを示唆し、この蛋白複合体はβメルカプトエタノールを添加して還元、電気泳動すると145KDの比較的幅の広い単一バンドを形成した。α1、α2、α4、β1インテグリンは還元状態で電気泳動すると分子量が増加する。1方、α3、α5分子は還元状態では分子内ジスルフィド結合が切断されて、この結合によって連結されている小分子が切れ分子量が減少する。CF9で認識される分子は前者と同様な電気泳動の泳動パターンを示す。KM-101可溶化膜蛋白をIgG_1結合Affigel10でpreclearした後、CF9結合Affigel10で吸収すると、この試料を電気泳動後ブロッティングして、β1インテグリン鎖を認識する4B4抗体で染色すると、preclear以前の蛋白では染色されるバンドを検出できるが、CF9吸収後の試料では検出できない。これらの知見はCF9抗体抗原がβ1インテグリン分子であることを示す。現在までに、CF9抗体と4B4抗体がβ1インテグリンサブユニットの異ったエピトーブを認識していること、CF.抗体はβ1インテグリンサブユットに作用して構造的な変化を起こし、β1インテグリンのavidityを増強(affinity modulation)することが判明している。これらの結果は骨髄ストローマ細胞と血液幹細胞間の接着を介する相互作用を解析する上にCF9抗体が有用なものであることを示唆する。
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