| 研究課題/領域番号 |
04263206
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| 研究種目 |
重点領域研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 群馬大学 |
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研究代表者 |
小浜 一弘 群馬大学, 医学部, 教授 (30101116)
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| 研究分担者 |
石川 良樹 群馬大学, 医学部, 助手 (20212863)
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| 研究期間 (年度) |
1992
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| 研究課題ステータス |
完了 (1992年度)
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| 配分額 *注記 |
2,600千円 (直接経費: 2,600千円)
1992年度: 2,600千円 (直接経費: 2,600千円)
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| キーワード | 平滑筋 / ミオシン軽鎖キナーゼ / アクチン / 収縮制御 / カルデスモン / Ca^<2+> |
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| 研究概要 |
平滑筋の収縮がCa^<2+>より制御されていることに関しては、現在、まず異論はないと考えられている。この制御に関してはミオシン軽鎖キナーゼ(MLCK)によるミオシン軽鎖のリン酸化を介しているとの考えが主流的である。しかし、この明快なミオシン連関制御のみでは説明できない生理・薬理学的観察が積み重ねられていることも周知の通りであり、平滑筋の収縮制御のアクチン連関制御が再び見なおされる気運にあると言えよう。
ここで取り上げたいのは、MLCKについて報告されているアクチン結合能である。アクチン結合能はMLCKのキナーゼ作用の陰にかくれて研究されないまま放置されてあった。しかし、代表研究者らはin vitro motility assay法を利用して、MLCKにつき(i)そのキナーゼ作用を除外して、(ii)アクチンに結合した状態で、(iii)アクトミオシン相互作用を検出することに成功した。これによればカルモジュリン存在下でこの相互作用はたしかにCa^<2+>によりMLCKを介して制御される。
本研究はMLCK分子の機能と構造の新しい側面を明らかにせんとするものであり本年度は、MLCKがアクチン結合蛋白質:カルデスモンと類似の作用をもつことを明らかにした。即ち、アクチンを束ねる作用のあること及びアクチン存在下のミオシンATPase活性を抑制することである。
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