| 研究課題/領域番号 |
04453130
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| 研究種目 |
一般研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
応用生物化学・栄養化学
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
鬼頭 誠 京都大学, 食糧科学研究所, 教授 (60027183)
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| 研究分担者 |
森山 達哉 京都大学, 食糧科学研究所, 助手 (60239704)
裏出 令子 京都大学, 食糧科学研究所, 助手 (90167289)
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| 研究期間 (年度) |
1992 – 1993
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| 研究課題ステータス |
完了 (1993年度)
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| 配分額 *注記 |
7,300千円 (直接経費: 7,300千円)
1993年度: 1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
1992年度: 6,200千円 (直接経費: 6,200千円)
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| キーワード | リン脂質 / ヒト血小板 / 小胞体 / アラキドン酸 / 小胞体プロテアーゼ / ER-60プロテアーゼ / タンパク質代謝 / ホスファチジルイノシトール / ホスファチジルセリン |
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| 研究概要 |
外部情報が細胞内へ伝達される過程で、高度不飽和脂肪酸を結合したリン脂質分子種が重要な役割を果たしている。ヒト血小板において、コラーゲンなどの外部刺激により活性化されたホスホイノシチド特異的ホスホリパーゼC(PIPLC)により、ホスホイノシチドより生成したジアシルグリセロールからアラキドン酸が遊離し、エイコサノイドへ転換される分子機構の研究を行って来た。特に、ジアシルグルセロールリパーゼ及びモノアシルグルセロールリパーゼの役割を明らかにした。その一方で、PIPLCアイソザイムのうちPIPLC-αをラット肝臓小胞体から純化することに成功したが、このものはPIPLC活性を有さず、プロテアーゼ活性を持つことを発見した。そしてER-60プロテアーゼと命名した。そして、さらにER-72プロテアーゼん発見した。これらの酵素は小胞体に局在するタンパク質を基質としており、小胞体におけるタンパク質の質的かつ量的調節を行っている可能性を示した。これらの酵素に共通することはCGHCモチーフを有すること及びシステインプロテアーゼ阻害剤で活性の抑制を受けることである。その上、非常に興味深いことには、ER-60プロテアーゼ及びER-72プロテアーゼはホスファチジルイノシトールなどの酸性リン脂質によって活性調節を受けることであり、小胞体におけるリン脂質代謝とタンパク質代謝とのクロストークが明らかとなった。
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