| 研究課題/領域番号 |
05262203
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| 研究種目 |
重点領域研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 東京大学 |
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研究代表者 |
滝口 雅文 東京大学, 医科学研究所, 助手 (00183450)
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| 研究期間 (年度) |
1993
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| 研究課題ステータス |
完了 (1993年度)
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| 配分額 *注記 |
2,100千円 (直接経費: 2,100千円)
1993年度: 2,100千円 (直接経費: 2,100千円)
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| キーワード | HIV-1 / CTL / T細胞エピートープ / HLA-B35 / HLAクラスI分子結合ペプチド |
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| 研究概要 |
1.HLA-B35結合自己抗原ペプチドの解析
2つのHLA-B^*3501分子結合自己抗原ペプチドを分離、同定することができた。9アミノ酸からなるこれらのペプチドのHLA-B^*3501分子との結合能を、TAP欠損細胞RMA-SにHLA-B^*3501遺伝子を導入したトランスフェクタントを用いてフローサイトメトリーで測定する方法を開発した。この方法にてペプチドのアンカー部位がHLA-B^*3501分子との結合にきわめて重要であることを明らかにした。HLA-A24(A^*2401)、A31(A^*3101)、A33(A^*3302)分子に結合している自己抗原ペプチドのモチーフを明らかにした。
2.HLA-B^*3501結合HIV-1ペプチドの同定
HLA-B^*3501分子結合自己抗原ペプチドのモチーフから、2番目がPro、9番目がLeu、ILeu、Met、Pheである9アミノ酸のペプチドおよび2番目がPro、C末端がTyrである8-11アミノ酸ペプチドをHIV-1ARV2より選択し64種類合成した。この合成HIVペプチドとHLA-B^*3501分子の結合能を調べたところ27種類のペプチドが結合することが明らかになった。10および11アミノ酸からなるHIVペプチドの中にも強く結合するペプチドがあることから、HLAクラスI分子はアンカーが保存されていれば長いペプチドも結合させることができると考えられた。
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