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hnRNP蛋白質の機能,構造相関

研究課題

研究課題/領域番号 05265208
研究種目

重点領域研究

配分区分補助金
研究機関東京工業大学

研究代表者

石川 冬木  東京工業大学, 生命理工学部, 助教授 (30184493)

研究期間 (年度) 1993
研究課題ステータス 完了 (1993年度)
配分額 *注記
3,500千円 (直接経費: 3,500千円)
1993年度: 3,500千円 (直接経費: 3,500千円)
キーワードhnRNP / RNA結合蛋白質 / RNA結合ドメイン / cDNA
研究概要

本年度において、我々はhnRNP DのcDNAをクローニングし、その一次構造を決定すると共に、アミノ酸配列から予想されるhnRNP Eの一次構造と比較を行った。その結果、以下のことが明らかになった。
1.hnRNP DのcDNAは、既に肝炎ウイルスのエンハンサーに結合する蛋白質のcDNAとして報告されたものと一致する。ただし、この報告されたcDNAは、全長のうち、5'端約500塩基欠失しており、また、一塩基の配列の読み間違えのがあるために、予想されたアミノ酸配列のフレームが異なっている。
2.我々のクローニングしたhnRNP DのcDNAは約1.8kbの長さを持つ。予想されるアミノ酸配列には二つのRBDが存在する。また、アミノ端にはU1 snRNP 70kD蛋白質やtransformer蛋白質にも見られる塩基性アミノ酸の多い領域が見られた。カルボキシル端にはRGGboxが3個存在する。このように、本蛋白質は、RBDの他に、少なくとも二つのドメインを有している可能性がある。
3.hnRNP Eのアミノ酸配列は、既に報告されているtype A/B hnRNP proteinと完全に一致しているため、この二つは同じ遺伝子産物である可能性が高い。報告されているtype A/B hnRNP蛋白質ののcDNAと上記の我々のhnRNP D cDNAと比較すると、全長にわたって、50%以上のホモロジーがあり、互いによく似ている。また、type A/B cDNAから予想されるアミノ酸配列によれば、これもhnRNP Dと同じように、二つのRBDとRGG motifからなり、構成にも類似性があった。現在、この蛋白質のcDNAをクローニング中である。

報告書

(1件)
  • 1993 実績報告書
  • 研究成果

    (1件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (1件)

  • [文献書誌] Fuyuki Ishikawa: "Nuclear proteins that bind the pre-mRNA 3'splice site sequence r(UUAG/G)and the human telomeric DNA sequence d(TTAGGG)_n" Mol.Cell.Biol.13. 4301-4310 (1993)

    • 関連する報告書
      1993 実績報告書

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公開日: 1993-04-01   更新日: 2016-04-21  

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