| 研究課題/領域番号 |
05268101
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| 研究種目 |
重点領域研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
永田 和宏 京都大学, 胸部疾患研究所, 教授 (50127114)
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| 研究分担者 |
遠藤 斗志也 名古屋大学, 理学部, 教授 (70152014)
森 正敬 熊本大学, 医学部, 教授 (40009650)
河野 憲二 奈良先端科学技術大学院大学, 遺伝子教育研究センター, 教授 (50142005)
三木 邦夫 京都大学, 理学部, 教授 (10116105)
桑島 邦博 東京大学, 大学院・理学系研究科, 助教授 (70091444)
米田 悦啓 大阪大学, 医学部, 教授 (80191667)
瀬野 悍二 国立遺伝学研究所, 変異遺伝研究部門, 教授 (30076989)
堀内 賢介 国立遺伝学研究所, 微生物遺伝研究部門, 教授 (70219210)
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| 研究期間 (年度) |
1995
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| 研究課題ステータス |
完了 (1995年度)
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| 配分額 *注記 |
278,000千円 (直接経費: 278,000千円)
1995年度: 99,000千円 (直接経費: 99,000千円)
1994年度: 89,000千円 (直接経費: 89,000千円)
1993年度: 90,000千円 (直接経費: 90,000千円)
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| キーワード | ストレス蛋白質 / 熱ショック蛋白質 / 分子シャペロン / ストレス応答 / モルテングロビュール / HSP47 / HSP70 / 核輸送 |
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| 研究概要 |
1 HSP47はコラーゲンに結合特異性を持つ分子シャペロンであるが、機能を調べるため、アンチセンスRNAを導入して、HSP47の低発現株を用いて実験を行なった。HSP47低発現株ではコラーゲンの合成量も低下していたが、この細胞にコラーゲンα1(I)鎖をコードするcDNAを導入すると、大量に発現したコラーゲンは不溶性の画分に回収された。これはHSP47が合成直後の新生ポリペプチドを可溶性に保っていることを示し、シャペロン機能を示唆している。
2 GroELによる標的蛋白質認識の分子機構をαラクトアルブミン(α-LA)をモデルとして解析し、GroELと、還元α-LAあるいはモルテングロビュール状態にあるα-LAとの結合定数、イオン強度の影響、速度定数などを明らかにした。
3 新生前駆体のミトコンドリアヘの輸送経路にはMSFを介して膜受容体に渡されるMSF依存性の経路と、MSFに依存せず直接Mas20/Mas22膜受容体に入るバイパスの二つがあることおよび、細胞質のATPはMSF経路に於てのみ要求されることを明らかにした。
4 4つの膜貫通領域をもつゴルジ体の膜蛋白質Rerlpを発見し、これがゴルジ体において誤って輸送されてきたSec12p(小胞体の膜蛋白質)を小胞体に送り返す役割を果たしているのではないかと示唆する結果を得た。
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