研究課題/領域番号 |
05272208
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研究種目 |
重点領域研究
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配分区分 | 補助金 |
研究機関 | 東京大学 |
研究代表者 |
滝口 雅文 東京大学, 医科学研究所, 助手 (00183450)
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研究期間 (年度) |
1993
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研究課題ステータス |
完了 (1993年度)
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配分額 *注記 |
3,000千円 (直接経費: 3,000千円)
1993年度: 3,000千円 (直接経費: 3,000千円)
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キーワード | HLAクラスI分子結合ペプチド / ヒトマイナー組織適合抗原ペプチド / ヒト自己抗原ペプチド / 抗原認識 / T細胞 |
研究概要 |
1.ヒトマイナー組織適合(hmH)抗原特異的CTLクローンが認識するhmHペプチドの解析 HLA-B35分子に結合するhmHペプチドを以前にB細胞株より分離したが、さらに腎培養細胞から分離することができた。またHLA-B35分子の152番目をGluに置換したHLA-B35-152Eおよび171番目をHisに置換したHLA-B35-171H抗原はhmHペプチドを結合することができるが、hmH特異的T細胞によっては認識されないことを明らかにした。このことからHLA-B35分子のAポケットの構造変化がhmHペプチドの結合には大きな影響を与えないが、T細胞リセプターの認識に影響をあたえると考えられた。 2.HLA-B35結合自己抗原ペプチドの解析 2つのHLA-B^*3501分子結合自己抗原ペプチドを分離、同定することができた。この9アミノ酸からなるこれらのペプチドのHLA-B^*3501分子との結合能を、TAP欠損細胞RMA-SにHLA-B^*3501遺伝子を導入したトランスフェクタントを用いてフローサイトメトリーで測定する方法を開発した。この方法にてペプチドのアンカー部位がHLA-B^*3501分子との結合にきわめて重要であることを明らかにした。さらに12アミノ酸からなる長いペプチドもアンカーが保存されていれば結合することを明らかにした。
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