| 研究課題/領域番号 |
05303010
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| 研究種目 |
総合研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
応用微生物学・応用生物化学
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| 研究機関 | 北海道大学 |
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研究代表者 |
千葉 誠哉 北海道大学, 農学部, 教授 (30001449)
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| 研究分担者 |
檜作 進 (桧作 進) 鹿児島大学, 農学部, 教授 (90041590)
坂野 好幸 東京農工大学, 農学部, 教授 (70014959)
南浦 能至 大阪市立大学, 理学部, 教授 (20047129)
鈴木 譲 (鈴木 讓) 京都府立大学, 農学部, 教授 (50046471)
山根 國男 筑波大学, 生物科学系, 教授 (20013336)
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| 研究期間 (年度) |
1993 – 1995
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| 研究課題ステータス |
完了 (1995年度)
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| 配分額 *注記 |
18,500千円 (直接経費: 18,500千円)
1995年度: 5,100千円 (直接経費: 5,100千円)
1994年度: 6,100千円 (直接経費: 6,100千円)
1993年度: 7,300千円 (直接経費: 7,300千円)
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| キーワード | 糖質分解酵素 / 糖質合成酵素 / 糖認識機構 / 糖質分解酵素の高度利用 / アミラーゼ / グルコシダーゼ / サイクロデキストリン合成酵素 / グリコシダーゼ |
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| 研究概要 |
1.好アルカリBacillus sp.のサイクロデキストリン合成酵素を結晶化し、1.8Aでの解析をした。本酵素の活性に直接関係する4個のアミノ酸残基の改変酵素を作成した。
2.Bacillus stearothermophilus α-glucosidaseの一次構造を遺伝子解析により演繹した。
3.ダイズβ-アミラーゼと基質アナログとの複合体のX線結晶構造解析を行ない、本酵素の基質認識機構を明らかにした。
4.Arthrobacter globiformisイソマルトデキストラナーゼの活性解離基を同定し、その遺伝子クローニングにより全一次構造を決定した。
5.α-ガラクトシダーゼおよびα-マンノシダーゼにより、分岐CDにガラクトシル基やマンノシル基を転移させヘテロ分岐CDを合成した。
6.Cycloamylose glucanotransferase のサブサイト構造を推定し、マルトースを基質としてisopanoseの生産法を確立した。
7.甘藷塊根細胞の培養細胞から4量体β-アミラーゼの活性を有するモノマーを高収量で培養することに成功した。
8.Aspergillus oryzae α-アミラーゼをオルトフタルアルデヒドにより化学修飾してその反応特異性を検討した。
9.化学修飾によりテンサイα-グルコシダーゼの活性部位のアミノ酸配列と活性に直接関与しているアミノ酸残基を同定した。
10.Trichoderma virideセルラーゼII-bの特異なグリコシレーション(縮合・転移・水解)の作用機作を明らかにした。
11.Xanthomonas campestrisから新規α-アミラーゼを精製し、その酵素化学的性質を明らかにした。
12.大腸菌にクローン化したTVA IとTVA IIを比較し、それぞれの基質特異性を明らかにした。
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