| 研究概要 |
大腸菌において、分泌型蛋白質の細胞質膜透過は、一連のSec因子(A,B,D,E,F,G,Y)で構成された装置が触媒している。このうち、SecAはATPase活性を持つ因子として、分泌型蛋白質を膜内に駆動するモーター的機能を持つ重要な因子である。この因子を中心として、膜透過装置の構造と機能に関し以下の点を明らかにした。
SecA機能に重要なアミノ酸残基を明らかにした。
SecAの受容体は膜内在性SecyとSecEであることを再構成プロテオリポソームを用いて示した。
膜透過の効率を著しく上昇させる役割を持つ因子SecGは、SecAに依存して膜内での配向性を変化させることを見いだした。これらの結果からSecGは、SecAのモーター的機能を直接促進することにより膜透過活性を上昇させることが考えられる。
また、膜透過後の蛋白質が外膜に局在化される経路について研究し、以下の点を明らかにした。
4.リポ蛋白質の外膜局在化に関与する新因子p20を発見、精製しその詳細な機能を解明した。
5.p20の構造遺伝子を同定し、塩基配列を決定した。
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