| 研究課題/領域番号 |
06270223
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| 研究種目 |
重点領域研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
永渕 昭良 京都大学, 医学部, 助手 (80218023)
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| 研究期間 (年度) |
1994
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| 研究課題ステータス |
完了 (1994年度)
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| 配分額 *注記 |
2,500千円 (直接経費: 2,500千円)
1994年度: 2,500千円 (直接経費: 2,500千円)
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| キーワード | カドヘリン / αカテニン / オクルディン / ZO-1 / 細胞接着装置 / タイトジャンクション |
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| 研究概要 |
本研究においては細胞接着装置の構成因子がどのように相互作用しているのかを明らかにすることを中心的な目的として研究を進めている。本年度は以下の二点について解析を進めた。
1)オクルディンとZO-1との相互作用
これまでに我々がcDNAの単離に成功したタイトジャンクションの膜蛋白質オクルディンと膜裏打ち蛋白質ZO-1の相互作用について解析した。その結果試験管内でオクルディン分子の細胞質領域の特定の部位がZO-1分子と直接結合できることが明らかとなった。さらにこのオクルディン/ZO-1複合体は別のタイトジャンクション構成因子であるZO-2 や130kD蛋白質と複合体を形成することを示した。ZO-1はこれまでの解析からスペクトリンを介してアクトンにつながっていることが示されており、タイトジャンクションでのオクルディン/ZO-1/アクチンというつながりが示された。
2)αカテニンの機能部位
カドヘリン分子の接着性にもまた細胞骨格との相互作用にも必要であるαカテニンのカルボキシル末端側領域について解析を進めた。その結果、カルボキシル末端側領域には少なくとも2つの機能領域が存在することが明かとなった。一つは分子のカルボキシル末端(アミノ酸771-906)で、この領域は細胞骨格系との結合に必要な領域である。もう一つはαカテニン分子の中央部(アミノ酸509-630)でこの領域はカドヘリン分子に接着能を発揮させるために必要な領域である。今後それぞれの領域がどのように機能しているかについて、これらの領域に結合している可能性のある未知の蛋白質の同定を含めて解析する必要がある。
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