| 研究課題/領域番号 |
06303013
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| 研究種目 |
基盤研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 総合 |
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| 研究分野 |
水産化学
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
坂口 守彦 京都大学, 農学部, 教授 (00027187)
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| 研究分担者 |
渡部 終五 (渡辺 終五) 東京大学, 農学生命科学研究科, 教授 (40111489)
内田 直行 日本大学, 生命資源学部, 教授 (80151885)
土屋 隆英 上智大学, 理工学部, 教授 (90053694)
木村 茂 東京水産大学, 水産学部, 教授 (10017056)
吉中 禮三 (吉中 禮二 / よし中 禮二) 福井県立大学, 生物資源学部, 教授 (70026483)
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| 研究期間 (年度) |
1994 – 1996
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| 研究課題ステータス |
完了 (1996年度)
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| 配分額 *注記 |
26,700千円 (直接経費: 26,700千円)
1996年度: 6,000千円 (直接経費: 6,000千円)
1995年度: 8,000千円 (直接経費: 8,000千円)
1994年度: 12,700千円 (直接経費: 12,700千円)
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| キーワード | 細胞外マトリックス / コラーゲン / フィブロネクチン / ゼラチナーゼ / プロテオグリカン / テクスチャー / ムコ多糖類 / 冷蔵 / コラーゲン分解酵素 / ムコ多糖 / プロコラーゲン / 血抜き / 細胞間マトリックス |
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| 研究概要 |
本総合研究では、魚類および海産無脊椎動物(棘皮動物、甲殻類、軟体類など)の組織中に含まれる種々の細胞外マトリックス成分を取り上げ、それらの分離・同定、分子種分析などを行った。さらに細胞外マトリックスの主要成分であるコラーゲン分解に関与する酵素について詳細に検討した。また、漁獲後における筋肉のテクスチャーの変化へのこれらの成分の関与についても検討を加えた。結果を以下に示す。
ウニおよびナマコの繊維性コラーゲンが(α1)_2α2ヘテロ分子からなることを認めた。また魚類プロテオグリカンを構成するムコ多糖については、その成分組成を明らかにするとともに、ラットへの投与実験から肝機能や骨新生活性化能を有する事を認めた。さらに、各種魚類血液およびコイ線維芽細胞培養液からフィブロネクチンを精製しその構造の多様性を明らかにするとともに、その細胞生物学的諸性質をコイ血漿由来のものと比較・検討した。
一方、ニジマスV型コラーゲンのサブユニット構造を明らかにするとともに、冷蔵中にV型コラーゲンからなる高分子重合物の減少を検出することに成功した。冷蔵中のコラーゲン分解に関わる酵素については、血清にその由来を求めたが有意な活性は見出されなかった。しかし、各種魚類組織抽出液についてザイモグラフィーを用いてゼラチン分解酵素の検索を行なった結果、いずれの魚種にも共通して70kDaから120kDaのセリン型ゼラチナーゼと100kDa以下のメタロ型ゼラチナーゼが検出され、冷蔵中のコラーゲン分解への関与が示唆された。またスルメイカで冷蔵中の表皮コラーゲンの可溶化によると考えられる筋肉組織の脆弱化が認められた。さらに、クルマエビ、ナンキョクオキアミなどのコラーゲンのサブユニット構造を明らかにするとともに、クルマエビでは冷蔵中にα2 (AR-I)成分を含むコラーゲンの生化学的変化に原因すると推察される筋肉幕と筋周膜の崩壊がおこることを認めた。また、クロアワビのコラーゲン分解に関わる酵素として酸性域に最適pHを示す148kDa成分の存在を認め、そのN末アミノ酸配列を決定した。
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