| 研究課題/領域番号 |
06640874
|
|---|
| 研究種目 |
一般研究(C)
|
| 配分区分 | 補助金 |
|---|
| 研究分野 |
動物生理・代謝
|
|---|
| 研究機関 | 東北大学 |
|---|
研究代表者 |
松岡 有樹 東北大学, 大学院理学研究科, 助手 (30222293)
|
|---|
| 研究分担者 |
田嶋 玄一 東北大学, 大学院理学研究科, 助手 (00197360)
四釜 慶治 東北大学, 大学院理学研究科, 教授 (40004337)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
1994 – 1995
|
| 研究課題ステータス |
完了 (1995年度)
|
| 配分額 *注記 |
2,200千円 (直接経費: 2,200千円)
1995年度: 700千円 (直接経費: 700千円)
1994年度: 1,500千円 (直接経費: 1,500千円)
|
|---|
| キーワード | 原生動物 / 酵母 / ヘモグロビン / 自動酸化反応 / 遠位ヒスチジン / ミオグロビン / 遠位ヒステジン |
|---|
| 研究概要 |
本研究の目的は、単細胞生物における特異なヘモグロビン様タンパク質が一体どのような分子構造をとり、どのような生理的機能を果しているのかを哺乳動物のHbやMbと対比させながら、分子進化的観点から解析することにある。本年度の成果を以下に示す。
(1)原生動物Hbの分子構造の解析
繊毛虫類のテトラヒメナを大量培養し、陽イオン交換カラム(CM cellulose)と陰イオン交換カラム(DEAE cellulose)を連続して用いることで、高純度のHbを得た。このヘモグロビンのSoret領域における吸収スペクトル及び磁気円偏光二色性(MCD)を測定したところ、通常の哺乳動物の場合と極めて類似していた。このことは、原生動物のヘモグロビンにも遠位His残基が存在しており、結合酸素分子を安定化していることを強く示唆している。
(2)酵母Hbの高次構造の解析
酵母(Candida norvegensis)からヘモグロビン様タンパク質を単離精製し、円偏光二色性(CD)を測定した結果、yeast Hbのヘリックス含量は全体で39%と見積もられた。従って、yeast Hbのヘム・ドメインのヘリックス含量を哺乳動物と同じ73%と仮定した場合、レダグターゼ・ドメインは17%しかヘリックスを含まないことになる。この結果から、酵母Hbはヘリックス含量の非常に高い酸素結合領域と、含量の非常に低い還元酵素領域が融合して形成されており、全く異なる高次構造を有する2ドメンイが連結した極めて興味深いものであることを示唆している。
|
