| 研究課題/領域番号 |
07770210
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| 研究種目 |
奨励研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
細菌学(含真菌学)
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| 研究機関 | 徳島文理大学 |
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研究代表者 |
山中 浩泰 徳島文理大学, 薬学部, 講師 (30202386)
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| 研究期間 (年度) |
1995
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| 研究課題ステータス |
完了 (1995年度)
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| 配分額 *注記 |
1,000千円 (直接経費: 1,000千円)
1995年度: 1,000千円 (直接経費: 1,000千円)
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| キーワード | 大腸菌 / 耐熱性エンテロトキシン / 膜通過 / 分泌機構 / プロセッシング / ジスルフィド結合形成 |
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| 研究概要 |
大腸菌耐熱性下痢原因毒素I(STI)は、菌体外に積極的に分泌されるペプタイドである。本毒素は、72個のアミノ酸から成る前駆体として生合成され、その構造は、pre領域、pro領域及びmature領域の3領域から成っている。これまでの研究により、pro領域の存在がSTIの効率の良い内膜通過を引き起こすこと、活性構造構築に必要な分子内のジスルフィド結合の形成は、DsbAと呼ばれるペリプラスム酵素によって促進されることを明らかにした。
本年度は、外膜通過に必要とされるSTIの分子構造や構成アミノ酸について検討した結果、以下の知見を得た。
1.mature領域のC末端側を伸長するとその伸長したSTIは菌体外へ分泌されなくなった。しかし、N末端側の伸長はSTIの外膜通過にあまり影響しなかった。以上の結果より、mature領域のC末端側の構造がSTIの外膜通過を惹起するために必要であることが明らかとなった。
2.mature領域の7位のグルタミン酸残基をアラニンに変異するとmature領域内のジスルフィド結合の形成が著しく阻害された。ところが11位のアスパラギン残基の変異は、mature領域内のジスルフィド結合の形成過程には影響しなかった。以上の結果より、mature領域の7位のグルタミン酸残基はDsbAがmature領域内にジスルフィド結合を形成する際に重要な役割を果たしていることが判明した。
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