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生体内におけるリンパ球のホ-ミング現象は免疫系が秩序正しく機能を発揮するために必須の役割をしている。このホ-ミング現象は明確な組織特異性を有するが、その最も重要な要因の一つは白血球上の接着分子L-セレクチンと血管内皮細胞上の特定のリガンド分子との結合である。従って、L-セレクチンのリガンドの実体を明らかにすることは、リンパ球のホ-ミング現象を分子レベルで理解するために不可欠なものと考えられる。本年度は、昨年度行った検討により確立した精製法に従い、このL-セレクチンのリガンド分子の大量精製を行ない、そのN-末端部分アミノ酸配列の決定に成功した。すなわち、約40匹のラットから全身のリンパ節を採取しリンパ球を除去したのち組織片をNP-40により可溶化し、WGA-セファロースカラムおよびL-セレクチンを担体に固定化したアフィニティーカラムを用いて精製を進め、そのN-末端部分アミノ酸配列を気相プロテインシークエンサーを用いて決定した。リンパ球のホ-ミング現象の特異性を分子レベルで解析するための手がかりが得られたものと考える。
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