| 研究課題/領域番号 |
07770851
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| 研究種目 |
奨励研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
内分泌・代謝学
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| 研究機関 | 岡崎国立共同研究機構 |
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研究代表者 |
三浦 久幸 岡崎国立共同研究機構, 生理学研究所, 助手 (20270481)
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| 研究期間 (年度) |
1995
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| 研究課題ステータス |
完了 (1995年度)
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| 配分額 *注記 |
1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
1995年度: 1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
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| キーワード | インスリン分泌 / Rab3A / Rabphilin-3A / Rob GDI |
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| 研究概要 |
私共の研究室では、低分子量G蛋白質Rab3Aがインスリン分泌や神経伝達物質の放出反応などの細胞外の刺激に反応して分泌が起こるregulated secretionに関与していることを明らかにしつつある。また、Rab3Aの活性制御蛋白質としてRab GDIを、標的蛋白質としてRabphilin-3Aを見出している。さらに、C2様領域を2個を有するRabphlin-3AがCa^<2+>依存性にリン脂質に結合することを明らかにしており、Ca^<2+>依存性のregulated secretionにおいてRabphlin-3AがCa^<2+>センサーとして機能している可能性が強い。本年度の研究で、Rabphilin-3AのNおよびC末端側フラグメントが、濃度依存性に蛋白分子を介してシナプス小胞に飽和結合することが明らかになった。さらに、膜貫通領域を有さないRabphilin-3Aが、少なくともN未端領域を介してシナプス小胞上の蛋白分子に結合してシナプス小胞に局在していることが明らかになった。ところで、私共の研究室ではRabphilin-3AのNおよびC末端側フラグメントがPC12細胞からのgrowth hormoneの分泌を抑制することを明らかにしており、Rabphilin-3AがNおよびC末端側領域で各々異なる蛋白分子に結合してCa^<2+>依存性のregulated secretionを制御している可能性が示唆された。このように、本研究は予想以上に進展し、当初の目的はほぼ完全に達成することができた。
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