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部分還元状態における末端酸化酵素複核金属中心の配位構造変化

研究課題

研究課題/領域番号 08249234
研究種目

重点領域研究

配分区分補助金
研究機関姫路工業大学

研究代表者

鍔木 基成  姫路工業大学, 理学部, 助教授 (00145046)

研究期間 (年度) 1996
研究課題ステータス 完了 (1996年度)
配分額 *注記
1,800千円 (直接経費: 1,800千円)
1996年度: 1,800千円 (直接経費: 1,800千円)
キーワードシトクロム酸化酵素 / ユビキノール酸化酵素 / 呼吸鎖 / 赤外分光
研究概要

酸化還元にともなうCu_B配位構造の変化と複核中心への外部配位子の結合 チトクロム酸化酵素の酸化型においてはCu_Bには3つのHis残基が配位しているが、Michel等の報告によれば酸化型にアザイド(N_3)を結合させるとその内のひとつのHis残基が解離するらしい。彼らはヘム配位子の結合に伴うCu_B配位子の解離・再結合及びそれに伴うプロトン化・脱プロトン化サイクルによるプロトンポンプ機構を提唱している。そこで金属酸化還元中心をある酸化還元状態に保持し、外部配位子の複核中心への結合を赤外スペクトルにより測定・解析した。(a)空気酸化シアン結合型は2146cm^<-1>に赤外バンドを示し架橋型配位構造をとっていることが推定された。アザイド結合型でも同様に複核中心の間で架橋型構造をとっていると思われる分子種の赤外バンドが2051cm^<-1>に観測された。しかし明らかに通常の架橋型結合とは異なる分子種の存在を示唆する赤外バンドも観測された。(b)部分還元状態でのシアン結合型の場合、Fe_<a3>^<3+>-CNに由来する赤外バンドが2131cm^<-1>に観測された。アザイド結合型の場合、還元の進行に伴って2つの分子種に由来する赤外バンドが2003.5, 2015.5cm^<-1>に現れた。これら2つの赤外バンドは結合したアザイドの周囲の環境が互いに大きく異なることを示唆している。(c)大腸菌チトクロムbo-型ユビキノール酸化酵素で同様な測定を行ったところ同様な結果が得られた。即ちヘム-銅末端酸化酵素に共通して見られる酸化還元に伴うCu_B立体配位構造変化の存在が示唆される。(d)チトクロム酸化酵素の空気酸化アザイド結合型に少量のシアンを添加すると複核中心にアザイドとシアンが同時に結合したと考えられる分子種が一過性に出現した。この時アザイドは架橋構造をとっていると考えられ、シアンはCu_Bに配位していると考えられる。しかしCu_B-CNに由来する赤外バンドは見られなかった。

報告書

(1件)
  • 1996 実績報告書
  • 研究成果

    (2件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (2件)

  • [文献書誌] Tsubaki, M.: "FT-IR and EPR studies on cyanide-bindings to the heme-copper binuclear center of cytochrome bo-type ubiquinol oxidase from Eschevichia coli" J. Biol. Chem.271. 4017-4022 (1996)

    • 関連する報告書
      1996 実績報告書
  • [文献書誌] Hori, H.: "EPR study of NO complex of bd-type ubiquinol oxidase from Escherichia coli" J. Biol. Chem.271. 9254-9258 (1996)

    • 関連する報告書
      1996 実績報告書

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公開日: 1996-04-01   更新日: 2016-04-21  

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