| 研究課題/領域番号 |
08454183
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
物理化学
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| 研究機関 | 広島大学 |
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研究代表者 |
今村 詮 広島大学, 理学部, 教授 (70076991)
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| 研究分担者 |
青木 百合子 広島大学, 理学部, 助教授 (10211690)
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| 研究期間 (年度) |
1996 – 1997
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| 研究課題ステータス |
完了 (1997年度)
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| 配分額 *注記 |
1,200千円 (直接経費: 1,200千円)
1997年度: 1,200千円 (直接経費: 1,200千円)
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| キーワード | Elongation法 / タンパク質 / Through Bond / 電子移動反応 / 分子軌道法 / MOPAC / 階層構造 / 局所状態密度 / Ab initio法 / 共有結合系高分子 / ポリエチレン / 電子移動経路 / Gaussianプログラム / オリゴペプチド |
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| 研究概要 |
Elongation法にもとづくプログラムで、局所状態密度が求められるようにした。すなわち、タンパク質のモデル系として、10乃至30個のアミノ酸残基からなるオリゴペプチドを考え、その各アミノ酸残基上のHOMO付近、LUMO付近の局所状態密度を求めたところ、アミノ酸残基の配列の順序および相互の立体的な配置に大きく依存することが明らかになった。すなわち、タンパク質内において、アミノ酸配列やその相互の立体的配置により、各アミノ酸酸基部分の電子供与性や電子受容性、さらには反応性が大きく異なることを示し、大変興味深い結果が得られた。さらに、Elongation法により、ポリペプチド鎖を伸長していく過程で、Through Bondによる効果もみることができることがわかった。
つぎに、この結果を実際の3次元タンパク質に応用できるようにするために、階層的にポリペプチド鎖の電子状態を求めることを考えた。すなわち、まずある長さのオリゴペプチドの電子状態をElongation法で計算する。ついで、このElongation法によって高分子鎖の電子状態を求める過程で得られる局在化分子軌道のうちで、高分子鎖の末端部に存在するものをActive空間として、異なる二本の高分子鎖の電子状態を接続することを試みた。すなわち、上記の二本の高分子鎖のActive空間の局在化軌道を基底として、固有値問題を解くのである。モデル計算として、例えば10個のグリシン残基からなる2本のオリゴペプチドに、上記の方法を適用することにより、信頼性が高く計算時間の面でも大変有利であることがわかった。この方法により、まずある程度の長さのオリゴペプチドの電子状態をいくつか作り、それらを相互に結合することにより、タンパク質のそのものの電子状態を階層構造的に理論的合成できることがわかった。
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