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前駆体のプロセシングに関与するKu2様プロテアーゼの細胞内局在と活性調節機構

研究課題

研究課題/領域番号 08780592
研究種目

奨励研究(A)

配分区分補助金
研究分野 機能生物化学
研究機関徳島大学

研究代表者

長浜 正己  徳島大学, 工学部, 助手 (60281169)

研究期間 (年度) 1996
研究課題ステータス 完了 (1996年度)
配分額 *注記
1,000千円 (直接経費: 1,000千円)
1996年度: 1,000千円 (直接経費: 1,000千円)
キーワードPACE4 / アイソフォーム / プロセシング / 前駆体 / 細胞内局在
研究概要

1,PACE4アイソフォームの細胞内分布
前駆体タンパク質のプロセシングプロテアーゼであるPACE4には複数のアイソフォームが存在することが知られている。本研究では、cDNAクローニングにより新しく同定されたアイソフォームであるPACE4Eを中心として、これらのアイソフォームの細胞内局在および分泌動態の違いについての解析を試みた。培養細胞による発現系を用いた解析では、従来から知られていたPACE4Aと同様にPACE4Eも種々の前駆体タンパク質に対してプロセシング活性を示した。しかし、PACE4が細胞外に分泌されるのに対して、PACE4Eはほとんど分泌されることなく細胞内に保持された。また蛍光抗体法による解析では、PACE4A、PACE4Eともに、細胞内では主としてゴルジ/トランスゴルジネットワークに存在していた。このことから、PACE4AとPACE4Eはそれぞれ細胞外または細胞内において異なる生理機能を分担している可能性が示唆された。
2,PACE4Eの細胞内保持機構
PACE4Eの構造の特徴は、そのC末端に疎水性に富むアミノ酸配列を持つことである。そこで、この領域とPACE4Eの細胞内保持機構との関係を調べるために、PACE4EのC末端欠失ミュータントを作成して培養細胞内にて発現させたところ、PACE4Eは培地中に分泌されるようになった。このことから、PACE4Eの細胞内保持にはC末端領域と膜との相互作用が関与することが示唆された。現在、この相互作用の具体的なメカニズムを解析中である。

報告書

(1件)
  • 1996 実績報告書
  • 研究成果

    (1件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (1件)

  • [文献書誌] Kenji Mori: "A novel humun PACE4 isoform,PACE4 is an active processing proteuse containing a hydrophobic cluster at the carboxy terminus" Journal of Biochemistry. 121・5. (1997)

    • 関連する報告書
      1996 実績報告書

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公開日: 1996-04-01   更新日: 2016-04-21  

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