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酵母ユビキチンライゲ-スによる細胞増殖制御

研究課題

研究課題/領域番号 09267206
研究種目

重点領域研究

配分区分補助金
研究機関東京大学

研究代表者

菊池 淑子  東京大学, 大学院・理学系研究科, 助教授 (00138124)

研究期間 (年度) 1997
研究課題ステータス 完了 (1997年度)
配分額 *注記
2,000千円 (直接経費: 2,000千円)
1997年度: 2,000千円 (直接経費: 2,000千円)
キーワードユビキチン経路 / ユビキチンライゲ-ス / ストレス応答
研究概要

細胞増殖やシグナル伝達など様々な重要なプロセスにおいて、特異的にユビキチン化を受け分解される蛋白質が知られている。蛋白分解という不可逆反応が無秩序に起こらないように蛋白分解の目印を付加するユビキチン化経路に厳密な制御機構が存在するはずである。出芽酵母Rsp5蛋白のC末端側半分はヒトのE6-APと相同なhect-ドメインを持つユビキチンライゲ-スである。今までにRsp5蛋白はBull蛋白と大きな複合体を形成していることを明らかにしてきたが、Bull蛋白のPYモチーフに変異を導入し、2-ハイブリド法によりRsp5蛋白への結合能を調べたところ、1/11に低下していた。さらにこの変異bullはbull欠失株の温度感受性を相補できなかったことから、Bull蛋白はRsp5蛋白N末領域に存在するWWドメインとの結合を介して機能していると考えられる。Rsp5ユビキチンライゲ-スにmycタグをつけ、間接蛍光抗体法により細胞内における局在を調べたところ、主に細胞膜と液胞膜が染色された。Rsp5蛋白はC2ドメインを持つので膜に局在するのはうなずける。一方、Bull蛋白は細胞質に存在していた。bull欠失株は常温でNaイオンなどに感受性でストレス応答欠損を示す。Bull蛋白はRsp5ユビキチンライゲ-スの基質ではないことをすでに明らかにしているので、Rsp5蛋白の基質認識、活性調節などに働いていると考えられる。また、rsp5温度感受性変異のマルチコピーサプレッサーWHI2,AST1とその関連遺伝子についても解析している。

報告書

(1件)
  • 1997 実績報告書
  • 研究成果

    (2件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (2件)

  • [文献書誌] Y.Uesono: "Ssdlp of Saccharomyces cerevisiae associates with RNA." J.Biol.Chem.272・26. 16103-16109 (1997)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書
  • [文献書誌] 八代田英樹: "細胞増殖におけるユビキチンリガーゼの役割" 蛋白質核酸酵素. 42・14. 2240-2246 (1997)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書

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公開日: 1997-04-01   更新日: 2016-04-21  

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