| 研究課題/領域番号 |
09276101
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| 研究種目 |
特定領域研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 東京工業大学 |
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研究代表者 |
吉田 賢右 東京工業大学, 資源化学研究所, 教授 (90049073)
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| 研究分担者 |
後藤 祐児 大阪大学, 蛋白質研究所, 教授 (40153770)
河野 憲二 奈良先端科学技術大学院, 遺伝子教育センター, 教授 (50142005)
桑島 邦博 東京大学, 大学院・理学系研究科, 教授 (70091444)
船津 高志 早稲田大学, 理工学部, 助教授 (00190124)
徳田 元 東京大学, 分子細胞生物学研究所, 教授 (40125943)
南 康文 大分医科大学, 医学部, 助教授 (40181953)
河田 康志 鳥取大学, 工学部, 助教授 (40177697)
石川 統 東京大学, 大学院・理学系研究科, 教授 (70012482)
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| 研究期間 (年度) |
1997 – 2001
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| 研究課題ステータス |
完了 (2001年度)
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| 配分額 *注記 |
296,000千円 (直接経費: 296,000千円)
2000年度: 69,000千円 (直接経費: 69,000千円)
1999年度: 79,000千円 (直接経費: 79,000千円)
1998年度: 61,000千円 (直接経費: 61,000千円)
1997年度: 87,000千円 (直接経費: 87,000千円)
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| キーワード | 分子シャペロン / フォールディング / ストレス / ストレス蛋白質 / 熱ショック蛋白質 / シャペロニン / 蛋白質分泌 / プリオン / 熱ショックタンパク質 / GroEL / 蛋白質の膜透過 / タンパク質 / Hsp90 / タンパク質の膜透過 / インクルージョンボディ |
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| 研究概要 |
シャペロニンは、その分子内部に変性タンパク質をとりこんで、安全な(凝集のおそれのない)環境でのおれたたみを保証する。これにはATPが必要である。ATPの加水分解に約8秒かかり、これでシャペロニンの1サイクルの反応が終わると考えられていた。しかし、吉田、船津らは、シャペロニンの1分子観察から、これが3秒+5秒の2段階からなることを示した。また桑島たちはATPの結合によって、シャペロニンは構造転移をおこし、変性タンパク質の結合が弱まることを示した。
大腸菌の蛋白質分泌の多くはSecA系によって行われているが、この系の新しい因子SecGが発見された。SecGは、SecAと同じく、蛋白質の膜透過にともなって膜中で反転運動を行うことが明らかとなった(徳田元)。後藤らは、透析アミロイドーシスの原因タンパク質であるβ2ミクログロブリンを酵母中で発現させることに成功し、アミロイド線維形成には、ジスルフィド結合が重要であることを示した。吉田らは、酵母のプリオンであるsup35が、線維構造を形成する現場をリアルタイムで観察する系を作りあげ、線維成長は一方向成長が圧倒的に優勢であることを示した。
動物細胞の小胞体ストレスセンサーとして知られていたIRE1βは、実はリボソーム28SRNAを切断することで、蛋白質合成を抑制することがわかった(河野憲二)。
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