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モーター蛋白質の協同性と滑り運動発現機構

研究課題

研究課題/領域番号 09279216
研究種目

重点領域研究

配分区分補助金
研究機関長岡技術科学大学

研究代表者

本多 元  長岡技術科学大学, 工学部, 助教授 (20192742)

研究分担者 松野 孝一郎  長岡技術科学大学, 工学部, 教授 (10120346)
羽鳥 晋由  長岡技術科学大学, 工学部, 助手 (00283036)
研究期間 (年度) 1997
研究課題ステータス 完了 (1997年度)
配分額 *注記
1,400千円 (直接経費: 1,400千円)
1997年度: 1,400千円 (直接経費: 1,400千円)
キーワードアクチン / ミオシン / 滑り運動 / ATPase / 協同性 / モーター蛋白質 / レール蛋白質 / ゆらぎ
研究概要

生体中でアクトミオシンが示す滑り運動は互いに柔軟な蛋白質の相互作用によって実現している。この滑り運動を、化学力学エネルギー変換装置として据えたとき、化学反応の協同性と機械的変化の協同性の二つの協同性があることが示唆される。この時、モーター蛋白質とレール蛋白質がそれぞれ異なった協同作用を担って全体として滑り運動を実現しているという立場から、これらの協同作用の特徴を調べることが本研究の主題である。このうち,機械的変化の協同性について、際立った発見が二つあった。まず一つは、化学エネルギーが十分にないとき、運動に滑らかな協同性は見られず、運動と停止を繰り返すということ(Staggered movement of an actin filament sliding on myosin molecules in the presence of ATP:Biophys.Chem.2394,(1998)in press)。もう一つは、化学エネルギーが十分にあるとき、運動中のレール蛋白質繊維は常温水中での揺らぎからは想像も出来ないほどの大きな機械的歪みを受けているという事実である。更に、この歪みは運動方向に沿って伝播していることもわかり、この歪みの伝播こそ機械的協同性の本質であると考えられる(論文準備中)。
また、化学反応の協同性については、レール蛋白質の特定のアミノ酸を架橋することにより、分子内の機械的振動を押さえることで化学力学共役を脱共役させることに成功している。

報告書

(1件)
  • 1997 実績報告書
  • 研究成果

    (4件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (4件)

  • [文献書誌] Kuniyuki,H.: "Staggered movement of an actin filament sliding on myosin molecules in the presence of ATP" Biophysical Chemistry. (印刷中). (1998)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書
  • [文献書誌] 田村真理: "調節DMS架橋アクチン繊維のATPase活性" 生物物理. 37. S209 (1997)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書
  • [文献書誌] 本多元: "トロポニン・アクチン複合体はカルシウムの調節を受けるか" 生物物理. 37. S210 (1997)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書
  • [文献書誌] 羽鳥晋由: "低ATP濃度下でのアクチン繊維の不連続な運動" 生物物理. 37. S211 (1997)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書

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公開日: 1997-04-01   更新日: 2016-04-21  

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