| 研究課題/領域番号 |
09680707
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
細胞生物学
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| 研究機関 | 福岡大学 |
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研究代表者 |
廣瀬 伸一 福岡大学, 医学部, 助教授 (60248515)
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| 研究分担者 |
三角 佳生 福岡大学, 医学部, 助教授 (10148877)
池原 征夫 福岡大学, 医学部, 教授 (70037612)
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| 研究期間 (年度) |
1997 – 1999
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| 研究課題ステータス |
完了 (1999年度)
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| 配分額 *注記 |
2,900千円 (直接経費: 2,900千円)
1999年度: 500千円 (直接経費: 500千円)
1998年度: 500千円 (直接経費: 500千円)
1997年度: 1,900千円 (直接経費: 1,900千円)
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| キーワード | GPIアンカー |
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| 研究概要 |
GPI(Glycophosphatidylinositol)アンカー型の膜蛋白は小胞体で生合成直後にC末が切断され、小胞体ですでに生合成されたアンカー部分に移行し、形質膜へと移動する。小胞体でのアンカーの生合成はサイトゾル側で開始され、その後に位相の転換が起こるものとされる。この位相の転換に必要な要素として翻転酵素、フリッペースの存在とそのシグナルの存在が想定されている。後者のシグナルにGPIアンカーのイノシトール部分の脱アシル化が注目されていた。すなわちGPIアンカーの前躯体の多くはそのイノシトールがアシル化されており、このためGPI特異的フォスフォライペースCに対して抵抗性から成熟GPIアンカー型の膜蛋白への移行のいずれかの過程で脱アシル化が起こっているわけである。以上から赤白血病細胞のK562細胞を利用し脱アシル化の起こるタイミングをGPI特異的フォスフォライペースCに対する感受性をもとに判定した。その結果、合成直後の蛋白はアシル化されているGPIアンカーの前躯体に移行することが明らかになった。形質膜特異的になされることが示唆さえた。以上からGPIアンカーの前躯体の小胞体膜上での翻転にイノシトールの脱アシル化が関与していないことが明らかとなった。
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