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リン酸化によってアクチンとの結合が制御されるタンパク質の分離同定

研究課題

研究課題/領域番号 09760264
研究種目

奨励研究(A)

配分区分補助金
研究分野 基礎獣医学・基礎畜産学
研究機関東北大学

研究代表者

中村 文彦  東北大学, 農学部, 助教授 (20271893)

研究期間 (年度) 1997 – 1998
研究課題ステータス 完了 (1998年度)
配分額 *注記
2,100千円 (直接経費: 2,100千円)
1998年度: 800千円 (直接経費: 800千円)
1997年度: 1,300千円 (直接経費: 1,300千円)
キーワードリン酸化 / 細胞骨格 / アクチン
研究概要

平成9年度、ヨウ素125で標識したアクチンプローブを用いて、ニトロセルロース膜上に複数のバンドが検出されたが、そのうちの一つはリン酸化モエシンと同定された。すなわち、モエシンとアクチンフィラメントの結合が、モエシンのリン酸化によって制御されていることを示唆する結果が得られた。続いて、リン酸化モエシンとアクチンフィラメントの結合が、溶液中でも検出できるかどうかを調べるために、アクチンフィラメントとの共沈法を試みた。しかし、共沈実験の結果、従来の方法ではモエシンが凝集して非特異的に沈降してしまうため、あたかもアクチンと共沈したかに見えることが明かとなった。凝集を阻害するために、非イオン系界面活性剤であるTriotn X-100を反応系に加えると、モエシンは可溶化されたが、アクチンとの結合は検出されなかった。ところが、陽イオン系の界面活性剤を添加するとモエシンは可溶性となるが、リン酸化モエシンのみアクチンフィラメントと共沈することが明らかとなった。このことはモエシンを活性するためにはリン酸化のみでは不十分で、別の因子が必要なことを示唆している。そこでこの因子を明らかにするために、種々の生体成分を調べた結果、ホスファチジルイノシトールポリリン酸が関与していることが明かになった。

報告書

(2件)
  • 1998 実績報告書
  • 1997 実績報告書
  • 研究成果

    (1件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (1件)

  • [文献書誌] Fumihiko Nakamura et al.: "Phosphorylation of Threonine558 and Polyphosphoinositides are Both Involved in the Regulation of F-Actin Binding of Platelet Moesin:A Multi-step Model of Activation" Molecular Biology of the Cell. (印刷中).

    • 関連する報告書
      1998 実績報告書

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公開日: 1997-04-01   更新日: 2016-04-21  

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