| 研究課題/領域番号 |
09876031
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| 研究種目 |
萌芽的研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
生物生産化学・応用有機化学
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| 研究機関 | 筑波大学 |
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研究代表者 |
小林 直宏 筑波大, 応用生物化学系, 助手 (80272160)
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| 研究期間 (年度) |
1997
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| 研究課題ステータス |
完了 (1998年度)
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| 配分額 *注記 |
1,600千円 (直接経費: 1,600千円)
1998年度: 800千円 (直接経費: 800千円)
1997年度: 800千円 (直接経費: 800千円)
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| キーワード | 蛋白質高次構造 / 二次元NMRスペクトル / CDスペクトル / フォールディング / 動力学的解析 / プロテインGB1ドメイン / ペプチドフラグメント / 相補複合体 |
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| 研究概要 |
プロテインGは連鎖球菌の細胞表面に存在し、宿主体内におけるイムノグロブリンG(IgG)およびアルブミンと強く結合する蛋白質として知られている。この蛋白質にはIgGと結合する相同性の高い3つのドメイン、PGB1、PGB2、PGB3が存在する。各ドメインはジスルフィド結合を持たない56残基のアミノ酸よりなる一本鎖の小さなポリペプチドであるが、水溶液中においては単量体でα-ヘリックス構造とβ-シート構造を含むコンパクトかつ特徴的な立体構造を形成し、その構造は熱や酸などに対し非常に高い安定性を示すことが明らかにされた。
本研究では、PGB1ドメインにおけるC末端16残基(C16)が短いペプチドながら不完全にランダムな構造状態にあり、強いフォールディング核形成能を持つことを確認した。またC16を含まないフラグメントはいずれも完全なランダム構造であることから、C16の部位はこのドメインが天然型の立体構造にフォールディング過程において初期に形成される中間体であることの結論を得ている。さらにN末40残基フラグメント(N40)とC16とを等モルにて水溶液中で混合したところ、両フラグメントは非共有結合的な複合体を形成し、その立体構造は全長のドメインとほぼ同等のものであることを高分解能核磁気共鳴スペクトル(NMR)および円二色性スペクトル(CD)により確認された。
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