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フラグメント間相互作用を利用した蛋白質立体構造形成機構の研究

研究課題

研究課題/領域番号 09876031
研究種目

萌芽的研究

配分区分補助金
研究分野 生物生産化学・応用有機化学
研究機関筑波大学

研究代表者

小林 直宏  筑波大, 応用生物化学系, 助手 (80272160)

研究期間 (年度) 1997
研究課題ステータス 完了 (1998年度)
配分額 *注記
1,600千円 (直接経費: 1,600千円)
1998年度: 800千円 (直接経費: 800千円)
1997年度: 800千円 (直接経費: 800千円)
キーワード蛋白質高次構造 / 二次元NMRスペクトル / CDスペクトル / フォールディング / 動力学的解析 / プロテインGB1ドメイン / ペプチドフラグメント / 相補複合体
研究概要

プロテインGは連鎖球菌の細胞表面に存在し、宿主体内におけるイムノグロブリンG(IgG)およびアルブミンと強く結合する蛋白質として知られている。この蛋白質にはIgGと結合する相同性の高い3つのドメイン、PGB1、PGB2、PGB3が存在する。各ドメインはジスルフィド結合を持たない56残基のアミノ酸よりなる一本鎖の小さなポリペプチドであるが、水溶液中においては単量体でα-ヘリックス構造とβ-シート構造を含むコンパクトかつ特徴的な立体構造を形成し、その構造は熱や酸などに対し非常に高い安定性を示すことが明らかにされた。
本研究では、PGB1ドメインにおけるC末端16残基(C16)が短いペプチドながら不完全にランダムな構造状態にあり、強いフォールディング核形成能を持つことを確認した。またC16を含まないフラグメントはいずれも完全なランダム構造であることから、C16の部位はこのドメインが天然型の立体構造にフォールディング過程において初期に形成される中間体であることの結論を得ている。さらにN末40残基フラグメント(N40)とC16とを等モルにて水溶液中で混合したところ、両フラグメントは非共有結合的な複合体を形成し、その立体構造は全長のドメインとほぼ同等のものであることを高分解能核磁気共鳴スペクトル(NMR)および円二色性スペクトル(CD)により確認された。

報告書

(1件)
  • 1997 実績報告書
  • 研究成果

    (2件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (2件)

  • [文献書誌] 小林直宏、宗像英輔ら: "Study on the Fragment-Fragment Interaction of the Immunoglobulin-binding protein,Protein G" Peptide Chemistry 1996. 401-404 (1997)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書
  • [文献書誌] 小林直宏、宗像英輔ら: "Conformation and Complement Assembly of Fragments Related to Streptococcal Protein GB1 Domain" Peptides. 521-524 (1997)

    • 関連する報告書
      1997 実績報告書

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公開日: 1997-04-01   更新日: 2016-04-21  

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