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サブユニット間ヘム架橋型シトクロムbにおけるヘム特異的アセンブリー機構

研究課題

研究課題/領域番号 10129202
研究種目

特定領域研究(A)

配分区分補助金
研究機関東京大学

研究代表者

北 潔  東京大学, 大学院・医学系研究科, 教授 (90134444)

研究期間 (年度) 1998
研究課題ステータス 完了 (1998年度)
配分額 *注記
1,500千円 (直接経費: 1,500千円)
1998年度: 1,500千円 (直接経費: 1,500千円)
キーワードコハク酸脱水素酵素 / アセンブリー / ヘムb / ヘム鉄 / 大腸菌
研究概要

コハク酸脱水素酵素複合体(SDH)は複合体IIとも呼ばれ、TCA回路の酵素としては唯一膜結合性の酵素である。本酵素は同時に呼吸鎖電子伝達系の初発酵素として機能し、ヒトから細菌まで好気性生物のエネルギー代謝においてTCA回路と呼吸を直接結び付ける重要な役割を果たしている。複合体IIは真核生物ではミトコンドリアのマーカー酵素として知られているが、一方、嫌気性細菌にはSDHの逆反応を触媒するフマル酸還元酵素(FRD)が存在し、NADHからフマル酸への嫌気的電子伝達系の末端部位の酸化還元酵素として機能している。申請者は酸素適応における呼吸鎖の役割、またその構造と機能について一貫して研究を進めてきたが、本研究では大腸菌のSDHに関しヘム合成の変異株を用いて膜へのアセンブリーにおける補欠分子属、特にヘムの役割について解析した。
ヘム合成の最終ステップでヘムへ鉄を入れるヘムケラターゼを欠損するhemH変異株を用いて実験を行ったところ、触媒部位は膜ではなく細胞質に局在した。この変異株にさらにヘムの透過性を亢進する変異を導入し、培地中にヘミンを加えたところ正常な活性を持った複合体IIが膜に観察された。そこで次にヘミンの代わりに鉄を持たないプロトポルフィリンや中心金属としてMn,Co,Ni,Cu,Znを配位するポルフィリンを加えたところ、膜でのコハク酸-ユビキノン酸化還元酵素活性はMnではヘミンの14%、CoとNiでは2.3%、またCuやZnではほとんど活性は見られなかった。この様にヘム鉄は複合体IIのアセンブリーと膜への局在に必須であり、またその特異性も高いものであった。

報告書

(1件)
  • 1998 実績報告書
  • 研究成果

    (1件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (1件)

  • [文献書誌] Vibat,C.R.T.,Cecchini,G.,Nakamura,K.,Kita,K.,and Gennis,R.B.: "Localization of histidine residues responsible for heme axial ligation in cytochrome b_<556> of complex II (succinate:ubiquinone oxidoreductase) in Escherichia coli." Biochemistry. 37. 4148-4159 (1998)

    • 関連する報告書
      1998 実績報告書

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公開日: 1998-04-01   更新日: 2016-04-21  

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