| 研究課題/領域番号 |
10450287
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
化学工学一般
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| 研究機関 | 岡山大学 |
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研究代表者 |
中西 一弘 岡山大学, 工学部, 教授 (90026584)
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| 研究分担者 |
今村 維克 岡山大学, 工学部, 助手 (70294436)
崎山 高明 岡山大学, 工学部, 助教授 (70170628)
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| 研究期間 (年度) |
1998 – 2000
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| 研究課題ステータス |
完了 (2000年度)
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| 配分額 *注記 |
14,100千円 (直接経費: 14,100千円)
2000年度: 1,800千円 (直接経費: 1,800千円)
1999年度: 6,200千円 (直接経費: 6,200千円)
1998年度: 6,100千円 (直接経費: 6,100千円)
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| キーワード | 付着 / 洗浄 / オリゴペプチド / 吸着等温線 / 水酸化ラジカル / ステンレス鋼 / β-ラクトグロブリン / 牛血清アルブミン / ステンレス / 汚れ成分 / Methylene Blue / 脂肪酸 / アミノ酸 / ペプチド / タンパク |
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| 研究概要 |
本研究では、1)タンパク性汚れ、ペプチド、アミノ酸の付着特性の解明、2)タンパク質の固体表面に対する直接の付着部位の決定、及び3)酵素及び過酸化水素/紫外線により発生する水酸化ラジカルを利用した汚れの洗浄機構の解明の3点に焦点を絞り検討した。固体表面としてはステンレス表面を取り上げた。タンパク質としてβ-ラクトグロブリン(β-Lg)、牛血清アルブミン(BSA)、ゼラチン(Gel)を取り上げ、ステンレス表面に対する付着特性を種々の条件下で明らかにした。β-LgとBSAについては、中性より酸性側では、不可逆的な吸着挙動を示した。付着温度が上昇するに従い、β-LgとBSAの付着量は増加したが、これはシステイン残基間の結合反応やS-S交換反応による界面凝集反応により多分子層吸着が形成されるためであることが示唆された。一方、Gelに関しては温度上昇に伴い、付着量は低下した。さらに、ペプチド類とアミノ酸の付着挙動を調べたところ、酸性条件下では、酸性アミノ酸(GluとAsp)が付着に関与することが明かとなった。β-Lgのステンレス表面に対する直接の付着部位を同定するために、プロテアーゼ消化により調製されたペプチド断片の付着特性を明らかにした。その結果、アミノ酸配列の125番目から136番目のPeptide T5(Thr-Pro-Glu-Val-Asp-Asp-Glu-Ala-Leu-Glu-Lys)領域が有力な付着部位の一つであることが示唆された。このペプチドとステンレス平板間の相互作用をFT-IRを用いて調べたところ、酸性アミノ酸の側鎖カルボキシル基が解離した状態で付着していることが明らかにされた。さらに、タンパク質で汚染された表面の種々の条件下で酵素洗浄と水酸化ラジカル洗浄を行い、その挙動をアルカリ洗浄の結果と比較した。
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